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La lixatioii do la lysine par son antilysine ne s'oiière pas subitement, mais petit à petit; 

 à la température de 18 °, le processus semble s'accomplir en 1 heure environ. 



liVpeiratrypsine. Une enzyme tryptique se rencontre dans la sécrétion salivaire des 

 Epeires, et dans le sérum sanguin de ces animaux on a également constaté la 

 présence d'une telle enzyme. Les extraits de l'abdomen étaient souvent particulière- 

 ment efficaces tandis que ceux qu'on tirait du céphalothorax et des pattes n'ont jamais con- 

 tenu des doses d'enzyme assez considérables pour que la technique utililsée par nous ait 

 permis d'en constater la présence. 



Dans les cocons d'reufs et dans les animaux nouveau-nés, l'épeiratrypsine est, semble-t-il, 

 constamment présente. \ii cours des mois d'été, on en a pu démontrer la (irésence dans des 

 cas isolés, et en automne, quand le développement des œufs est très avancé, elle apparaît de 

 temps en temps; cejiendant des extraits de femelles fécondées se sont souvent montrés absolu- 

 ment inactifs. Dans les individus m;"iles, je n'ai jamais pu constater la présence 

 d'une telle enzyme. Four ce cpii est de savoir si les animaux sont quelquefois porteurs de 

 substances neutralisatrices, ou bien si les enzymes y existent par intermittence sous des for- 

 mes inactives ;trypsinogène), c'est une question qui n'est pas facile ;i trancher; quoi qu'il en 

 soit, j'incline ;'i croire que c'est dans ce sens (|u'il faut chercher la solution et que la trypsine 

 existe en tout saison. 



Le sérum normal de chèvre et île bélier contient des proportions notables et égales 

 d'antitrypsine; l'immunisation prolongée de ces animaux par voie d'injections subscutanées 

 d'extraits actifs n'a pas fait monter la proportion d'antitrypsine. L'épeiratrypsine 

 se décompose par la chaleur aux mêmes températures à peu près que l'épeiratoxine et l'épeira- 

 lysine; il semble pourtant que ces dernières soient un peu plus stables à la chaleur. 



Après un refroidissem ent prolongé par l'air 1 iq uide à -. 180 °, l'action p ro- 

 téolytique d'un extrait absolument frais se trouvait d'abord augmentée: après 

 24 heures environ de refroidissement un tel extrait était en vi ron 5 fois plus 

 efficace qu'au début; en continuant le refroidissement, on voyait l'action 

 s'atténuer et devenir, après 5 à H jours, sensiblement inférieure à l'action 

 primitive. Dans le cas d'un extrait déjà ancien, le refroidissement n'avait 

 pas d'influence sur l'action enzym at ique. 



L'épeiratrypsine se décompose dans les liquides sufl'isamment acides ou alcalins. Dans 

 les conditions expérimentales ci-dessus indiquées, la destruction s'opérait vite lorsque 

 Pg. était inférieur à 3,8 ou supérieur à 12,0; aux concentrations ioniques com- 

 prises entre p j. = 4,(5 en v iron et Pg-= 10,1 environ, l'action pri miti ve persistait. 



La température optimum pour l'efficacité tryptique était située vers ,"),5 ° 

 dans les essais effectués (pg =8,08, à 37 °); mais, à mesure qu'on augmentait la 

 durée des expériences, elle se déplaçait jusqu'à 0°. Après une durée d'ex- 

 périence de 30 minutes, l'optimum se trouvait située vers 59°, et, après 5 

 heures, il a été constaté à 53° environ 



L'optimum de concentration ionique, à 37°, a été relevé pour ce scission 

 tryptique (de gélatine) à pg.= 9,5 environ; pratiquement parlant, il coïncide 

 avec le ])()int trouvé par Politzsch et Walbum pour la trypsine pancréatique. 



