326 Physiologie, Biologie, Anatomie und Morphologie. 



minor) bezeichneten Körper Hess sich die Vermuthung aussprechen, 

 dass dieselben Gemenge von Legumin und Conglutin sind. 



V. Die nun folgende Abhandlung bildet eine Fortsetzung von 

 Untersuchungen, welche Verf. früher in Pflüger's Archiv ver- 

 öffentlicht hat.*) Es wird darin festgestellt, dass der Eiweisskörper 

 der Hasel-(Lamberts-) nüsse (No. 5) mit denjenigen der süssen und 

 bitteren Mandeln wahrscheinlich identisch ist, von denen der 

 Lupinen- , Ricinus- und Sonnenblumensamen , Paranüssen etc. 

 dagegen durch geringeren Schwefelgehalt abweicht. Ein dem 

 Haselnuss- und Mandeleiweiss sehr ähnlicher, wenn nicht mit ihm 

 identischer Proteinkörper ist auch in den Wallnüssen enthalten 

 (No. 6) , während die analogen , aus den Candlnuts gewonnenen 

 Körper (No. 7 und 8) N-ärmer sind. Das Klebermehl (die Aleuron- 

 körner) der Candlnuts bildet eine pulverige Masse, in welcher 

 zahlreiche, schlecht ausgebildete Krystalloide zu erkennen sind, 

 und enthält 11,39 7o Aschenbestandtheile (wesentlich P.^Oj [als 

 Diphosphat], K2O, MgO und CaO, wenig SO3 und nur Spuren 

 von Na und Fe), 65,41 "/q in Kaliwasser lösliche Proteinsubstanz 

 mit dem N- Gehalt von 17,3 7o und 7,70 70 ^^ Kaliwasser unlös- 

 liches Protein mit einem auf 16,67 "/o berechneten N-Gehalt. Der 

 aus Rettigsamen abgeschiedene Eiweissstoff (No. 9) stimmt mit 

 dem Protein von Ricinus, gelben Lupinen, Helianthus etc. fast 

 gänzlich überein und ist daher ebenfalls als Conglutin zu betrachten. 



VI und VIL Die früher (II) vermuthete Identität zwischen 

 dem krystallisirten Eiweiss der Hanf-, Ricinus- und Kürbissamen 

 konnte nach stattgefundener chemischer Untersuchung dieser 

 Körper nur für die beiden ersteren (No. 10 und 11) mit grosser 

 Wahrscheinlichkeit behauptet werden, wogegen das Kürbiseiweiss 

 sich durch einen höheren C-gehalt auszeichnet, der zwar, wie 

 Verf. bei sorgfältiger Prüfung und speciell unter eingehender 

 Berücksichtigung der Verbrennungsmethoden fand, keinen so hohen 

 Procentsatz ergibt, wie ihn Grübler ermittelt hatte (No. 12 [die 

 hier berechneten Zahlen entsprechen dem aschenfreien Gr üb l er- 

 sehen Eiweiss]), aber immerhin bedeutend genug ist (No. 13), um 

 das Kürbiseiweiss als ein von den genannten verschiedenes erkennen 

 zu lassen. 



VIII. Bei Wiederaufnahme der Untersuchungen über Con- 

 glutin (IV) hat sich nun das dort erwähnte Lupinenconglutin als 

 ein Gemenge von zwei wesentlich verschiedenen Proteinsubstanzen 

 herausgestellt, von denen die eine, der Quantität nach bedeutend 

 vorwiegende, in fünfprocentigem Kochsalzwasser löslich, die andere 

 unlöslich ist. Die lösliche, C-ärmere und N-reichere Substanz 

 (No. 14) erinnert in ihrer Zusammensetzung sehr an den thierischen 

 Leim (Glutin = C^o^y ^e^ei'^ ^,9,3,; S und O.,5,o2) und kann 

 daher für dieselbe die Bezeichnung „Conglutin" (womit aber nichts 

 weiter als diese Aehnlichkeit in der Zusammensetzung ausgedrückt 

 werden soll) beibehalten werden. Jener unlösliche, in bedeutend 

 geringerer Menge vorhandene Proteinkörper stimmt in seiner 



") Cfr. Bot. Centralbl. Bd. IV. 1880. p. 1288. 



