SÉANCE DU 27 NOVEMBRE 1905. QlS 



la solution physiologique entre 100° et 110° pendant 3o minutes, la même 

 préparation diastasique le rend transparent et lentement le dissout. Par 

 contre, un cube pareil, chauffé dans une solution de CaCl" équimoléculaire 

 avec la solution physiologique, est devenu non seulement réfractaire à 

 l'action de la proléase, mais est aussi plus résistant vis-à-vis d'un suc pan- 

 créatique kinasé bien actif. 



Après le chauffage dans les solutions salines susmentionnées les cubes 

 d'albumine n'apparaissent aucunement altérés, ni dans leur aspect, ni dans 

 leur consistance. Mais j'ai pu m'assurer qu'ils ont échangé des sels avec les 

 liquides qui les baignaient. La teneur en cendres de ces cubes se trouve 

 diminuée d'un tiers à un demi et en même temps on observe que le cube 

 plongé dans NaCl a perdu de la chaux et que celui qui a été plongé 

 dans CaCP en a absorbé. 



Si l'on ajoute à de la proléase une émiilsion préparée en broyant très finement du 

 blanc d'œuf bouilli on n'observe guère d'action sensible. Si l'on délaye le blanc d'œuf 

 frais dans io^°i d'eau distillée et que l'on précipite l'albumine après chaulïage par addi- 

 tion de la quantité appropriée d'acide clilorhydrique ou d'acide acétique, puisque par 

 cenlrifugation on la sépare du liquide, on voit que ce liquide retient très peu de ma- 

 tière organique et renferme de 4o à 60 pour 100 de la quantité totale des cendres de 

 l'albumine. On obtient ainsi une albumine qui est très facilement dissoute par la pro- 

 léase et cela dans des conditions aussi comparables que possible avec celles réalisées 

 pour le blanc d'œuf broyé. 



Enfin j'ai vu que l'albumine du sérum, sous forme de coagulums ou en solutions 

 chauffées, est digérée par la protéase beaucoup plus facilement et plus complètement 

 que l'ovalbumine. La difterence la plus remarquable entre ces deux albumines consiste 

 dans leur teneur en cendres, la sérumalbumine étant plus riche en sels solubles que 

 l'ovalbumine. La difTérence dans l'activité de la protéase vis-à-vis des albuminoïdes 

 différents ne paraît donc pas liée à des caractères de spécificité, tout au moins de 

 l'ordre de celle, par exemple, qui distingue la sucrase de la maltase. Il suffit, en effet, 

 de changer dans l'albumine les rapports entre la matière organique et les sels qui 

 l'accompagnent pour la rendre plus ou moins digestible. 



IL La manière dont se comporte la proléase du charbon vis-à-vis des 

 différents albuminoïdes correspond à celle d'un mélange de kinase avec 

 très peu de suc pancréatique. Une préparation obtenue en mettant à ma- 

 cérer 18 de kinase Hallion dans 5o'™' d'eau additionnée de o,5 de suc pan- 

 créatique est, en effet, très peu active sur les cubes de blanc d'œuf cuit, 

 tandis qu'elle liquéfie très fortement la gélatine. 



L'identité entre la protéase charbonneuse et les mélanges de kinase 

 pauvres en suc pancréatique se poursuit encore si l'on filtre ces deux dias- 

 lases au travers du collodion. 



