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CHIMIE BIOLOGIQUE. — Tyrosinase et lyrosine raccmiqiie. Note de 

 MM. Gabriel IJertkam) el 31. Rosk.mh.att, présentée par M. E. 

 Houx. 



Les expériences de Pasteur et, depuis, celles de beaucoup d'autres savants 

 ont montré que les cellules vivantes peuvent se comporter d'une manière 

 dillérentc avec les deux composants droit el gauche d'une substance racé- 

 mique, par exemple, que le Penicillum glaucum consomme beaucoup plus 

 vite le sel ammoniacal de l'acide tarlrique droit que celui de l'acide lartri(|uc 

 gauche. 



D'aiilre part, les faits découverts clans le domaine de la Chimie biologique confirment 

 chaque jour da\anto^e la supposition que les cellules vivantes agissent sur la matière 

 à l'aide de réactifs particuliers ou diastases. Il fallait donc s'attendre à trouver une 

 relation entre la structure de ces diastases el celle des com|)osés optiquement .Tclifs 

 qu'elles ont pour objet d'attaquer. 



A. ce point de vue, E. Fischer a fait la premiéie observation impoi tante ('). lia 

 trouvé que les divers glucosides naturels et artificiels du sucre de raisin se laissent 

 partager en deux séries d'après la façon dont ils réagissent avec la mallase et avec l'é- 

 mulsine. Tous ceux de ces composés qui appartiennent au type de l'a-méthylglucoside 

 sont hvdrolysables par la nialtase el résistent à l'action de l'émulsine. Tous ceux, au 

 contraire, qui sont construits sur le type du j3-méthvlglucoside sont hydrolyses par 

 l'émulsine et restent inattaf|ués quand on les soumet à laclion de la mallase. Il semble 

 que les deux ferments solubles aient une structure asymétrique difTérente, en 

 rapport avec la structure asymétrique des glucosides a el (3 qu'ils sont capables d'hy- 

 drolvser. 



Des faits analogues, mais moins réguliers, ont élé signalés aussi par E. Fischer, en 

 collaboration avec Bergell et avec Abderhahlen, dans l'hydrolyse des polypeptides par 

 les diastases protéolytiques (-). 



11 nous a paru intéressant de rechercher dans les réactions oxydasiques 

 s'il existait également une relation entre l'activité du ferment soluble et la 

 structure asymétrique de la substance soumise à la réaction. 



Nous avons utilisé pour cela la tyrosine racémique ou r/Z-tyrosine, pré- 

 parée suivant la méthode d'Erlenmeyer jun. et Halsey ('), améliorée 



(') Zcilsch. f. physiol. Chemie, t. XW'I, 1S98, p. fio. 



(■' ) E. Fischer et Bergell, Ber. cheni. Ges., t. WXVII, 1904, p. 3io3. — E. Fischer 

 et Abderhalden, Zeitscli. f. physiol. Chcm., t. \L\'I. 1905, p. 02. 

 (^) Ann. d. Chem., l. CCCVIl, 1899, p. i38. 



