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Azote total Azote ammoniacal 



dans le liquide filtre. dans le liquide llltré. 



III K ilii; 



Après 48 lietires » 280 



» 60 » » 400 



» ^3 » » 565 



B. — 28 d'asparagine + 6''"'' soude normale + eau q. s. pro loos. 



Début 4'7 7 



Après 72 heures 4i5 16 



C. — loR levure -+- 6'"' soude normale -t- eau q. s. pro loi 



Début 20 2 



Après 72 heures 70 4 



Dans l'essai A, l'action de la levure se manifeste très nettement; après 48 heures, 

 environ 5o pour 100 de l'azote de l'asparagine sont changés en ammoniaque. Après 

 72 heures la totalité de l'azote de l'asparagine et la majeure partie de celui de la 

 levure ont subi la même transformation. 



Après 60 heures, on constate dans le liquide filtré la présence de l'enzyme ou ami- 

 dase. En cflTel, si à loo'"'"' de ce liquide on ajoute is d'asparagine et qu'on dose au bout 

 de 6 heures l'azote ammoniacal, on constate, d'après la quantité d'ammoniaque formée, 

 que l'asparagine est entièrement transformée. Dans un essai témoin fait avec le même 

 liquide porté préalablement à 90" C. |iendant un quart d'heure, on retrouve l'aspara- 

 gine intacte. 



L'origine diaslasique de l'aclion de la levure se trouve confirmée par la proportion- 

 nalité entre le temps de l'action et la quantité de produit transformée. 



La substance active de la levure autophagiée agit sur l'acide asparlique comme sur 

 l'asparagine. Elle agit également sur la leiicine et sur l'acide glutamique. 



Dans toutes ces réactions, l'azote est transformé en azole ammoniacal avec formation 

 d'acideS gras volatils, sans production d'alcool. 



La leinpérature optima de l'ainidase est de 4o° à 45° C. Les alcalis favorisent son 

 action, tandis qu'un milieu neutre on acide est nettement défavorable. 



loB d'asparagine, soumis à l'action de la levure, fournissent 5*-', 5 d'acides volatils à 

 point d'ébullition iio°-i45° C; le produit jirincipal est de l'acide propionique qui a 

 été caractérisé. 



Les essais avec des levures de difîérenles provenances ont démontré que 

 seule, dans les levures de fermentation haute et les aéro-levures, la présence 

 de l'amidase est constante. Dans les levures de fermentation basse, la pré- 

 sence de cet enzyme nous parait incertaine. 



La présence de l'amidase a aussi pu élre constatée chez ÏAmylobacter 

 butvlicus. 



