On sait que le lail contient, à côté de la caséine, de la lactoglobuline iden- 

 tique à la sérumglobuline qui coagule à 6']"-j^° et de la lactalbumine qui 

 coagule à partir de 'j5°-'^j°. 



Un rapprochement s'impose entre ces températures de coagulation des 

 deux albuminoïdes et les températures limites des modiiicalions de sensibi- 

 lité du lait cru à la présure végétale. 



Si, d'autre part, on se rappelle que la caséine est une diprotéide du groupe 

 des paranucléoalbuminoïdes, formée par la combinaison d'une molécule 

 d'acide paranucléique à deu.v molécules albuminoïdes, combinaison plus in- 

 stable pour l'une de ces deux molécules que pour l'autre, on a le droit de se 

 demander si la caséine n'est pas également combinée, partiellement tout au 

 moins, dans le lait avec la lactoglobuline et la lactalbumine. 



Ces combinaisons, encore plus instables que la précédente, se détruiraient 

 très facilement sous l'inlluence de tous les agents coagulants (CaCl- et 

 autres sels, chaleur, etc.). Mais elles seraient assez résistantes pour s'oppo- 

 ser à la transformation de la caséine parla présure végétale, transformation 

 qui est un dédoublement nécessitant la mise en liberté préalable de cette 

 caséine. La chaleur, en dissociant partiellement enUe 65° et 7.3° le complexe 

 albuminoïde par la coagulation de la lactoglobuline, augmenterait ainsi, 

 dans un certaine proportion, la sensibilité du lait cru ; cette même chaleur, 

 en coagulant la lactalbumine au-dessus de 75"-77", supprimerait la seconde 

 liaison qui maintenait la caséine en conil)inaison et ferait ainsi disparaître 

 toute résistance à l'action présurante du suc de Pastel. 



Faisons observer en terminant que nous n'avons nullement l'intention 

 d'opposer les faits que nous venons de signaler et l'hypothèse que nous 

 avons émise à la théorie des charges électriques. 



