SÉANCE DU l6 JANVIER 1911. l49 



tine (') : ce à quoi il fut alors répondu que la résistance à la chaleur n'était 

 pas une objection et que rien ne s'opposait à ce qu'on puisse considérer 

 l'hémoglobine, ou l'héniatine, comme une peroxydase (-). 



Les expériences publiées dans la suite par Lesser, von Czyhlarz et 

 von Fiirth, Buckmasler, Batelli et Stern, etc., ont montré la part de vérité 

 contenue dans cette interprétation qui fait de la matière colorante du sang 

 une véritable diastase cristallisée. D'après ces expériences, l'oxyhémo- 

 globine se comporte comme une peroxydase : en présence de l'eau oxygénée, 

 elle bleuit la résine de guayac, oxyde l'aloïne, la leucobase du vert mala- 

 chite, etc.; en présence du peroxyde d'éthyle, elle libère l'iode de l'iodure 

 de potassium; mais elle est plus stable vis-à-vis de la chaleur et des réactifs 

 (pie les peroxydases animales ou végétales. Tout récemment encore, Wolff 

 et de Stoecklin ont observé que l'oxyhémoglobine cristallisée manifeste 

 des propriétés peroxydasiques très nettes quand on la fait agir en solution 

 additionnée de phosphate acide de sodium ou, surtout, de citrate diso- 

 dique ('). 



Comment expliquer celte intervention de la matière colorante du sang? 

 On sait que l'hémoglobine fixe et perd alternativement l'oxygène avec une 

 grande facilité et cela, pense-t-on généralement, à cause du fer qu'elle 

 renferme. Est-ce par cet oxygène faiblement lié que l'hémoglobine inter- 

 vient dans la réaction calalytique? Pour le savoir, nous avons profité de ce 

 que l'hémoglobine peut, et d'une manière plus stable, fixer d'autres gaz 

 que l'oxygène; nous avons préparé à l'état pur et cristallisé l'oxyhémo- 

 globine, la carboxyhémoglobine et la cyanhydrohémoglobine, puis nous 

 avons cherché si les deux dernières de ces combinaisons réagissent sur les 

 réactifs en présence de l'eau oxygénée de la même façon que la première. 



I,'ox) hémoglobine a été exlraile <flii sany o\aIalé de cheval. Après deiiv lavages à 

 l'eau salée physiologique, les globules ont été plasinolysés dans l'eau tiède à -+- 4o°; 

 la solution centrifugée a été placée dans la glace et additionnée du quart de son volume 

 d'alcool. Les cristaux ont ensuite été purifiés par dissolution dans l'eau pure, refroi- 

 dissement et addition d'alcool. On a effectué en tout quatre cristallisations. 



La carboxyhémoglobine a été préparée en saturant d'oxyde de carbone une solution 

 d'oxyhéinoglobine cristallisée de premier jet, puis faisant cristalliser par le froid et 

 l'alcool. Afin d'être plus sûr de la pureté, on a recristallisé la combinaison en la traitant 

 encore une fois de la même manière. 



(') Comptes rendus Soc. de Biologie, t. LVII, 1904, P- 3-3. 

 (-) Gabriel Bertra.xd, Bull. Inst. Pasteur, t. III, igoS, p. 36. 

 (') Comptes rendus^ t. \'6\, 1910, p. 483. 



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