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l'accélération, quoique plus faible, persiste; enfin, on observe cette même accélération 

 lors du dédoublement d'une graisse solide. 



Concenlralion 



.saline. NaCI. \u Hr. Xal. NaF. 



4;° 4,0 1,0 [\,0 



— r 3,q 3,3 2,8 0,8 



7D ' 



■^ 3,9 2,8 1,7 » 



4 — o , o 1,3 <i , 4 » 



3 M 3, G 1,1 r goutte » 



Le l'ole des électrolytes ne peut donc pas se comprendre par une simple 

 action sur l'émulsion. Quel est alors le mode de leur action? Modifient-ils, 

 par une sorte de mordançage exercé sur le corps à dédoubler, la répartition 

 du ferment entre la phase aqueuse et la phase huileuse des mélanges en 

 digestion? Agissent-ils sur la solubilité ou la diffusion des produits formés? 

 Leur action s'exerce-t-elle directement sur le ferment? Des expériences en 

 cours nous apporteront peut-être quelque éclaircissement à ce sujet. 



CHIMIE PHYSIOLOGIQUE. — Recherche sur i hydrolyse des protéines par les acicles . 

 Note de He.vri Mathieu, présentée par M. Dastre. 



L'objet de ces expériences est de rechercher la forme présentée par la 

 dégradation de la molécule des protéines, quand on les hydrolyse par les 

 acides, et de comparer Vactivité hydrolysante de différents acides. 



La réaction carbaminique de Siegfried ('), quia servi de mode d'ana- 

 lyse, établit un coefficient X caractéristique de la nature des acides aminés; 

 il est égal à i pour les produits suivants : glycocoUe, sarcosine, alanine, 

 phénylalanine, leucine, etc., égal à 4 pour l'orginine. 



Or dans l'hydrolyse des protéines, la destruction des polypeptides les plus 

 complexes, en polypeptides plus simples et en acides aminés, doit corres- 

 pondre à une formation de composés présentant un nombre de plus en plus 

 grand de groupements AzH^ libérés, ainsi qu'il se rencontre dans les acides 



(') Voir Sn:GFRiED, Zcitsch. fiir phys. Cheni. von Kossel, t. XLIV, igoS, p. 85; 

 t. XLVl, igoS, p. qoi. — Siegfried et Neumann, Id.. t. Ll\', 1908, p. 423. — Siegfried 

 et LiEBKRMANN, Jd., t. LIV, 1908, p. 437- 



