Phisiologische Untersuchungen und Fütterungsversuche. 117 



3. selbst in Temperaturen (60*^— 80'^), in welchen die Albuminate bereits 

 coaguliren, können sie kaum als solche aufgefasst werden, lassen sich 

 daher fast vollständig von diesen trennen; 



4. alle Fermente characterisiren sich ferner durch ihre grosse Diffusi- 

 bilität und unterscheiden sich auch wohl dadurch von den Albu- 

 minateu. 



Indem dann Verf. speciell das Pepsin und seine Wirkung auf 

 Blutfibrin der Untersuchung unterwarf, findet er, dass 



1. das Endresultat aller Pepsinwirkuug die Umwandlung des ungelösten 

 Fibrins iu Peptone ist-, alle übrigen, nur bei unzureichender Menge 

 von Pepsin sich in grösserer oder geringerer Menge bildenden Körper 

 sind Vorstufen jener und fehlen bei ausreichendem Pepsin ganz oder 

 können durch Mehrzusatz desselben allmälig zum Schwinden ge- 

 bracht werden. Es handelt sich hier also nicht um einen Spaltungs- 

 process im eigentlichen Sinne des Wortes, bei dem die sich bildenden 

 Spaltungskörper eine bleibende Bedeutung haben, sondern um eine 

 allmälige Ueberführung eines Stoffes in eine andere Form, während 

 jener gewisse Zwischenstufen der Umwandlung durchmacht und auf 

 welchen er bei unzureichender Menge des wirksamen Stoffes ver- 

 bleiben kann. 



2. Das Pepsin erfährt bei hohen Temperaturen eine Veränderung, welche 

 seine bisherige Wirksamkeit schwächt, schliesslich vernichtet, jedoch 

 so, dass die vernichtenden Temperaturen höher liegen als jene, welche 

 gewöhnliche Eiweisskörper coaguliren machen. 



3. Das indiffusible Pepsin wird bei Gegenwart freier Säuren in einen 

 leicht diffusiblen Körper umgewandelt. 



4. Zwischen Pepsin und Fibrin besteht eine Beziehung, welche das 

 Fibrin befähigt, jenes aus neutralen und saueren Lösungen zu ab- 

 sorbiren, d. h. selbst aus seiner Verbindung mit der Säure zu 

 trennen. 



5. Säure allein reicht hin, die Umwandlung des Fibrins einzuleiten-, diese 

 aber wird durch die Gegenwart des Pepsins wesentlich beschleunigt. 



Den Ort der Pepsinbildung finden W. Ebstein und P. Grätz- 

 ner^) in den Drüsenzellen der Pylorusdrüsen-, in den Labdrüsen fällt diese 

 Function den Hauptzellen zu. 



Aus einer längeren Abhandlung über Beiträge zur Chemie des speiehei- 

 Blutes und der Fermente von Ed. Schaer^), welche verschiedene Re- 

 actionen des Blutes und der Blutkörperchen, die Einwii'kung des Cyan- 

 wasserstoffs auf die Blutkörperchen etc. bespricht, heben wir nur hervor, 

 dass das Speichelferment, ebenso andere Fermente wie das der Milch, der 

 Mandeln, Senfkörner, in ihrer Wirksamkeit, speciell ersteres in seiner 

 Einwirkung auf Amylum durch Phenol in keiner Weise, wohl aber durch 

 Cyanwasserstoff beeinträchtigt werden. Die Fähigkeit frischen Speichels, 

 ein Gemenge von Jodkaliumstärkekleister und Wasserstoffsuperoxyd zu 



') Pflüger's Archiv f. Physiologie 1872. 6. l. 

 2) Zeitschr. f. Biologie 1870. 467. 



