B. Bestandteile des Tierkörpers. 2. Eiweifs und ähnliche Körper. 339 



tonat als Natrium in der Form von Hydrat ist erforderlich, um eine ge- 

 gebene Menge Edestin aufzulösen. 18. Die Löslichkeitsverliältnisse des 

 Edestins entsprechen genau denen eines Globulins, insofern es in reinem 

 "Wasser unlöslich, jedoch in neutralen Kochsalzlösungen von genügender 

 Stärke löslich ist. 19. Edestinmonochlorid ist gleichfalls in Wasser un- 

 löslich, jedoch leicht löslich in salzhaltigen Lösungen. Edestinmonochlorid 

 und Natrium- oder Kaliumedestin sind in reinem "Wasser löslich, jedoch 

 unlöslich bei Gegenwart einer kleinen Menge eines neutralen Salzes. Bei 

 Gegenwart einer gröfseren Menge des neutralen Salzes sind sie löslich 

 und zeigen in solchen Lösungen die Eigenschaften des Globulins. 20. Die 

 Tatsache, dafs sowohl Edestin wie auch seine mit starken Säuren gebildeten 

 Salze in vollkommen neutralen Lösungen von Kochsalz löslich sind, zeigt, 

 dafs die Löslichkeit eines Globulins nicht von der Gegenwart eines Alkalis 

 abhängt, wie Starke vor kurzem angegeben hat. 



Über die quantitative Bestimmung der Spaltungsprodukte von 

 Eiweirskörpern, von Edwin Hart. ^) — Die Hauptergebnisse seiner Arbeit 

 hat der Verfasser wie folgt zusammengefafst: 1. Die beiden bei der Pepsin- 

 verdauung des S^'ntonins gebildeten primären Produkte unterscheiden sich 

 in ihrer Struktur durch den Gehalt an Hexonbasen von einander und von 

 der Muttersubstanz, dem Syntonin. Die Heteroalbumose enthält weniger, 

 die Protalbumose mehr Histidin, Hingegen ist die Heteroalbumose reicher 

 an Arginin als die Protalbumose. 2. Die beiden nach verschiedenen Me- 

 thoden (Koagulation, Alkoholfällung) dargestellten Präparate von Hetero- 

 albumose sind wahrscheinlich identisch. Der bezüglich des Lysins, des 

 Ammoniaks und des Huminstickstoffs gefundene Unterschied ist wahrschein- 

 lich dadurch herbeigeführt worden, dafs das eine Präparat mehr Kochsalz 

 enthielt als das andere. 3. "Wird die Sj^altung von Kasein oder Leim 

 durch siedende Säuren bei Gegenwart einer gewissen Menge gelöster an- 

 organischer Salze (Kochsalz, Natrium sulfat) vorgenommen, so kann die 

 Spaltung anders verlaufen als bei Abwesenheit dieser Salze. Bei Gegen- 

 wart von Kochsalz war bei diesen Eiweifskörpern die Menge des gebildeten 

 Ammoniaks und des Lysins eine gröfsere, die des Huminstickstoffs eine 

 geringere. — 4. Aus einzelnen Eiweifskörpern gelingt es, durch Säure- 

 spaltung bei Gegenwart von Kochsalz stickstofffreie Huminstoffe zu er- 

 halten. 5. Das Zein liefert, auch bei Gegenwart von Kochsalz gespalten, 

 kein Lysin. — 6. Die einmal aus Kasein gebildete Huminsubstanz liefert 

 bei nachträglicher Spaltung mit Schwefelsäure und Kochsalz kein Lysin mehr. 



Über die Bedeutung der Jodsäurebildung bei der Jodierung des 

 krystallisierten Eieralbumins, von C. H. L. Schmidt.-) — 1. Bei der 

 Jodierung des krystallisierten Eieralbumins findet neben einer Oxydation 

 (Jodwasserstoffbildung) eine kontinuierliche Abspaltung von Amidogruppen 

 (Amidstickstoff) aus dem Proteinmolekül statt in Form von Ammonium- 

 jodat und -Jodid. 2. Jodwasserstoffsäure vermag neben Jodid und Jodat 

 (5 Moleküle : 1 Molekül) nur bis zu einer bestimmten Grenze frei zu be- 

 stehen; wird diese Grenze überschritten, so tritt Reduktion der Jodsäure 

 ein. Diese "V\''echselwirkung zwischen Jodwasserstoff einerseits und Jodid 

 und Jodat anderseits bedingt, dafs bei der Jodierung des Eiweifsmoleküls 



1) Zoit&chr. phvsiol. Chem. 1901, 33, 347. — =) Ebend. 34, 55. 



22" 



