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Landwirtschaftliche Pflanzenproduktion. 



Über fermentative Ammoniak-Abspaltung bei höheren Pflanzen. 

 Von Alexander Kiesel. ^J — Die secundäre, autolytische Ammoniak- 

 abspaltung ist für den tierischen Organismus sichergestellt. Auch bei 

 Pflanzen wurde sie beobachtet, doch bestehen Zweifel über die Natur des 

 Processes. Butkewitsch ist nicht der Meinung, daß eine Desaraidierung 

 der Aminosäuren stattfindet. Der Vf. konnte das Gegenteil erweisen. 

 Er arbeitete nicht wie jener Autor mit jungen, sondern mit 23—24 Tage 

 in schwachem Licht aufgezogenen Keimpflanzen von Vieia Faba. Die zur 

 Selbstverdauung bestimmte Saftmenge wurde bei 37*^ unter Chloroform und 

 Toluolzusatz 21 Tage lang gehalten. Vor jeder Bestimmung wurden die 

 fermentativen Vorgänge durch Kochen tinterbrochen. (Eiweiß nach Stutzer, 

 Amid-N nach Sachsse): 



N in 



Summe 



Eiweiß Bäsen 



und Pepton 



NH, 



Amine und 

 and. Verb. 



Kontroll- / «/„ in Saft . 

 portion \^ °/^ d. ges. N 



Autolyse- 

 Versuch 



\7o d 



in Saft . 



s. N 



0,.543 

 100 



0,5.51 

 100 



0,112 

 20,63 



0,101 

 18.33 



0,030 

 5,52 



0,055 

 9,98 



0,013 

 2,40 



0.1211 

 22,29 ! 



0,267 



49,17 



0,075 0,104 0,216 

 13,61 I 18,87 ! 29,20 



Diflferenz in 7o N . . . _ _ 2,30 | + 4,46 + 11,21 j— 3,42 | — 9,97 



Die Zahlen erweisen, daß die Ämmoniakbildung bei weitem nicht 

 durch den Eiweißzerfall und die Abspaltung von Araidstickstoff gedeckt 

 wird und es erseheint gerechtfertigt zu folgern, daß eine Desamidierung 

 der Aminosäuren stattgefunden hat. 



Autolytische Argininzersetzung in Pflanzen. Von A. Kiesel.^) — 

 Ausgepreßter Saft 2 Wochen alter Keimlinge von Lupinus luteus wurde 

 nach sofortigem Aufkochen und nach 4 Wochen langer Autolyse bei 37^ 

 untei'sucht. Der Gehalt an Basen war in beiden Saftproben sehr ver- 

 schieden, in dem gekochten konnte Arginin nachgewiesen werden, in dem 

 Autolysenfiltrat nicht. 



Die Proteasen der Pflanzen. Von S. H. Vines.^) — Der Vf. 



hatte in früheren Arbeiten schon gezeigt, daß das Tr^^psin der Pflanze in 

 ein peptonisierendes (Fibrin, Albumin spaltendes) und eiii peptolysierendes 

 (Peptone, Albumosen spaltendes) Enzym zu scheiden ist. Auch die Hefen- 

 Endotryptase Hahn 's scheint nach dem Vf. auch aus diesen zwei Arten 

 von Enzymen zusammengesetzt zu sein. Aus dem Papain des Carica Papaya- 

 Milchsaftes hat der Vf. das peptonisierende Enzym auch isolieren können; 

 das peptolysierende freilich noch nicht. — Aus den gesamten, über ein 

 Decennium sich erstreckenden Arbeiten des Vf. ergibt sich für die pflanz- 

 liche Eiweißverdauung also folgendes Bild: Es bestehen peptolytische 

 Enzyme, die Ereptasen, leicht löslich in Wasser, in wäßrigen Salz- 

 lösungen und in Alkohol (bis etwa Göprozent); ihre Verdauungswirkung ist 

 an ein saures Medium gebunden. — Die Peptasen zerfallen anscheinend 

 in zwei Gruppen. Die eine Art findet sich im Pflanzengewebe, in Früchten, 

 Samen, im Milchsaft usw. und wird vom Vf. als Endopeptase bezeichnet; 

 die andere Art tritt in Pflanzenexkreten auf und wird Ektopeptase ge- 



1) Hoppe- Seyler's Zeitschr. f. physiol. Chem. 1909, 60, 453—459. — 2) Ebond. 460 u. 461. — 

 8) Ann. of Botan. 1909, 23, 1. 



