B. Tierchemie. 



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Es ist dieses aschel'reie, also un verbundene Albumin ein Körper, 

 welcher zum Teil ganz andere Eigenschaften besitzt, als nachdem es sich 

 mit Kalkphosphat etc. verbunden hat. Die bemerkenswertesten Unterschiede 

 sind die folgenden: 



1. Reines d. h. unvorbundcnes Eioralbumin ist dm-ch Siedhitze nicht 

 koagulierbar und scheint überhaupt für sich der sog. geronnenen M(jdi- 

 tikation nicht fällig zu sein. 



2. Reines Eieralbumin wird durch Alkohol, Äther, Phenol und Tannin 

 nicht gelallt. 



3. Reines Eieralbumin bildet mit reinem kalten Wasser eine Quellung, 

 die allmählich, namentlich beim Erhitzen bis zum Sieden den Charakter 

 einer Lösung annimmt. Aus letzterer wird das Albumin gefällt durch 

 Neutralsalzlösungen (wieder löslich durch sehr starke Verdünnung) und 

 durch Säuren (nicht im Überschufs), nicht dm'ch Alkalien. Wird der durch 

 Neutralsalzlösung erzeugte Niederschlag zusammen mit der Lösung gekocht, 

 so wird er mehr und mehr in die unlösliche Eiweifsmodifikation über- 

 geführt. 



4. Das durch Eindampfen seiner Lösung bei 100*^ eingetrocknete Ei- 

 weifs hat seine Eigenschaften nicht verändert, quillt immer wieder in 

 Wasser, löst sich beim Sieden etc. 



Über die Darstellung von krystallisiertem Eieralbumin und 

 die Krystallisierbarkeit colloider Stoffe, von Franz Hofmeister. i) 



Der Verfasser hat dadui'ch, dafs er gesclilagenes Hühnereiweifs wieder- 

 holt ans Ammoniumsulfatlösungen zur freiwilligen Ausscheidung brachte, 

 sclüiefslich in Nadeln mid Blättchen krystallisierendes Eiweifs erhalten. Der 

 krystaUinisch erhaltene Eiweifskörper erwies sich bei näherer Untersuchung 

 als identisch mit dem bislier von Starke'-^) am reinsten dargestellten Eier- 

 albumin. Im Original findet sich eine genaue Beschreibung der vom Ver- 

 fasser eingehaltenen Methode und eine Besprechung der Ursache der 

 Schwierigkeiten, welche sich dem KiystaUisieren coUoider Korper ent- 

 gegensetzen. 



Über eine Fehlerquelle bei dem Nachweise und der Bestim- 

 mung des Albumins, von C. Patein.^) 



Der Verfasser hat ein Alljumin im Urin etc. beobachtet. Dasselbe 

 wird zwar wie die gewöhnliclien Eiweifsstoffe durch Erhitzen der salpeter- 

 säurehaltigen Flüssigkeiten ausgefällt, löst sich aber nach Zusatz von Essig- 

 säure wieder. 



Bemerkungen über künstlich dargestellte Eiweifsnukleine, 

 von J. Pohl.i) 



Das künstliche Nuklein Liebermann 's wurde aus Eiereiweifs dar- 

 gestellt. Da letzteres sich aus mindestens zwei Eiweifskörpern, Globulin 

 und Albumin, zusammensetzt, beide aber durch Metaphosphorsäure gefällt 

 werden, so mufs auch das Nuklein Liebermann's ein Gemenge von 



1) Zeitschr. phys. Chem 1889, XIV. 165. 



2) Jahresber. für Tierchem. 1881, 19. 



3) Compt. rend. CIX. 268; Berl. Ber. 1889, XXII. 707 d. Eef.; ref. Centr.-Bl. 

 Agrik. 1890, IIX. 100; ref. Chem. Centr.-Bl. 1889, XL. Bd. 2, 714. 



*) Zeitschr. phys. Chem. 1889, Xm, 285; ref. Centr.-Bl. Agrik. 1889, XVm. 685. 



KrystaUi- 

 siertea 

 Eier- 

 albumin. 



Nachweis 



von 

 Albumin. 



Eiweifs- 

 nukleine. 



