350 Landwirtschaftliche Tierproduction. 



Renntiermilch. Von Chr. Barthel und M. Bergmann, i) — Die Yff. 

 konnten einige Untersuchungen von Eenntiermilch aus den Lappmarken 

 ausführen. Als Mittelwerte wurden erhalten: 63,30 °/o Wasser, 10,30% 

 Eiweißstoffe, 22,46% Fett, 2,50% Milchzuckers) und 1,44% Asche. Die 

 Asche einer Probe zeigte folgende Zusammensetzung: 14,64° o K,0, 16,20 '*/o 

 NagO, 35,28% CaO, 2,72 %MgO, 30,44% P2O5, 1,68 %S03^ 4,17 % GL 



Zur Chemie des Caseins aus Frauen- und Kuhmilch. Von R. Will- 

 heim. 3) — Die von Obermayer und dem Vortragenden zur Unter- 

 scheidung von Eiweißkörpern benutzte Sörensen'sche Formoltitration, die 

 die in einer bestimmten Eiweißmenge vorhandenen endständigen NHg- 

 Gruppen zu bestimmen gestattet, ist nun auch auf Frauenmilch- und Kuh- 

 milchcasein angewandt. Dabei hat sich gezeigt, daß im Kuhmilchcasein 

 auf etwa je 17, im Frauenmilchcasein auf etwa je 19 Gesaratstickstoff- 

 atome eine endständige NHg- Gruppe (Aminoiudex) kommt, womit ein 

 Strukturunterschied festgestellt erscheint. Ferner ließ sich feststellen, daß 

 der Aminoindex des Molkeneiweißes, das nach Hammersten durch die 

 Labwirkung abgespalten wird, viel niedriger ist als der seiner Mutter- 

 substanz, des Caseins. Wurde die Zahl der endständigen NHo-Gruppen 

 in einer bestimmten Caseinmenge vor und nach der Einwirkung des Lab- 

 ferments titriert, so zeigte sich, daß diese Zahl keine Vermehrung erfuhr. 

 Wenn daher das Caseinmolekül durch Lab tatsächlich gespalten wird, so 

 kann es sich nicht um eine hydrolytische Spaltung polypeptidartiger Bindungen 

 handeln, sondern der Riß muß sich an einer anderen Stelle, etwa in der 

 Kohlenstoffkette vollziehen. Die Wirkung des Labs steht daher im Gegen- 

 satz zur verdauenden Wirkung des Pepsins. 



Über die Formen, die Phosphor und Calcium im Milchcasein be- 

 sitzen. Von L. Lindet. ^) — Der Vf. sehließt aus seinen Untersuchungen, 

 daß etwa die Hälfte des Phosphors, der in dem durch Lab ausgefällten 

 Casein enthalten ist, als Calciumphosphat, vermutlich als Triphosphat, vor- 

 handen ist und daß die andere Hälfte als P2O5 an eine organische Ver- 

 bindung gebunden ist. Vom Calcium sättigen % die Phosphorsäure ab, 

 während der Rest die freie Acidität des Caseins bindet. 



Über die löslichen Eiweißstoffe der Milch. Von L. Lindet. *) — 

 Der Vf. zeigt, daß die mit Albumin bezeichnete Substanz alle Eigen- 

 schaften des Caseins selbst besitzt und sich von ihm nur im Drehungs- 

 vermögeu («d = — 30^ gegenüber — 116^) unterscheidet. Man muß das 

 Albumin daher mit Casein ß^ die große Masse der Milcheiweißstoffe mit 

 Casein a bezeichnen. Die Löslichkeit des Caseins a in den Elementen des 

 Serums (den Salzen und Lactose) ist analog der des Caseins ß. Dieses 

 bleibt seiner geringen Menge wegen im Serum ganz gelöst, während vom 

 Casein u sich nur ein geringer Teil (etwa 10 7o) löst. Der Rest bleibt 

 in kolloidaler Suspension. Das kolloidal suspendierte Casein übt auf die 

 gelösten Caseine eine erhebliche capillare Adhäsion aus. Wenn man auf 

 Grund der Polarisationsmethode das Verhältnis von Casein a zu Casein ß 

 in den auf verschiedene W^eise hergestellten Seren (Verdünnung mit 



1) Ztschr. Unters. Nähr.- u. Genußra. 1913, 26, 238-240 (Stockholm). — -) Bei diesem Wert 

 ist der als anormal zu betiachtende Milchzuckergehalt einer Probe {^,Q^la) nicht berücksichtigt. — 

 S) Verhandl. d. Naturf. u. Ärzte in Wien 1913, II. 2. Hälfte 1004—1006 (Wien). — *) Compt. rend. 

 de l'Acad. des sciences 1912, 155, 923 n. 924. — ») Ebend. 1913, 157, 307—309; vergl. dies. Jahresber. 

 1906, 390. 



