B. Bestandteile des Tierkörpers. 489 



suche mit den Peptonsalzen haben gezeigt, dafs dieselben sich in zwei 

 Salze von extremem Säuregehalt spalten lassen. Man könnte hiernach 

 annehmen, dafs das Glutinmolekül aus zwei grofsen Atomkomplexen sich 

 aufbaut, welche im ersten Stadium der Hj'dratation in zwei selbständige 

 Moleküle gespalten werden, von denen das eine der fortschreitenden 

 Peptonisation einen gröfseren Widerstand entgegensetzt, als das andere. 



Die Darstellung der freien Peptone aus ihren Chlorhydraten durch 

 Zersetzung derselben mit löslichen Basen ist dem Verfasser nicht in be- 

 friedigender "Weise gelungen. Don Anal^'sen zufolge besitzen die Peptone 

 sämmtlich einen geringeren Gehalt an Kohlenstoff und einen höheren 

 Wassergehalt als das Glutin, 



Der Verfasser hat nach der Gefrier- und Siedemethode die Molekular- 

 zahlen bestimmt. Die für die säurereichen Peptonsalze gefundenen Zahlen 

 stehen in naher Übereinstimmung mit denjenigen der freien Peptone. Aus 

 den Bestimmungen in Wasser und Methylalkohol folgert der Verfasser, dafs 

 in den Peptonsalzen ein Molekül Pepton mit einem Molekül Salzsäm-e in 

 Verbindung getreten ist. 



Die primären Spaltungsprodukte der Leimverdauung, von 

 E. H. C bittenden und F. P. Solley.i) 



Die Verfasser erhielten bei der Pepsin- und Trypsinverdauung des 

 Leims drei charakteristische Produkte. Zunächst entstehen Proto- und 

 Deuterogelatose, die noch weiter diu'ch Pepsin und Trypsin in die eigent- 

 lichen Leimpeptone umgewandelt werden können. Die Protogelatose wird 

 zunächst in Deuterogelatose und dann erst in Pepton übergeführt. Die 

 Gelatosen haben dieselbe prozentige Zusammensetzung wie die Gelatine. 

 Von den Leimpeptonen erhielten die Verfasser nicht die nötige Menge, um 

 eine Analyse anstellen zu können. 



Man mufs annehmen, dafs die verschiedenen Körper durch Hydra- 

 tation entstehen, obgleich in chemischer Beziehung ein Unterschied nicht 

 w^ahrgenommen werden konnte. Ein Körper, welcher der Heteroalbumose 

 entspricht, wurde nicht gefunden. 



Zur Kenntnis der Nukleine, von H. Malfatti. 2) 



Die Auflösung des Fibrins durch Salze und verdünnte 

 Säuren, von Claudio Permi. 3) 



Der Verfasser folgert aus den Ergebnissen seiner Versuche: 1. Beim 

 Nachweis von . peptischen wie von tryptischen Enzymen mit Hilfe von 

 Fibrin ist die Lösung desselben nicht mafsgebend. Die Pepton- und 

 Propepton-Reaktion darf niemals unterlassen werden. 2. Wenn das ein- 

 fache Kriterium der Fibrinsorte genügen soll, so mufs man auf die Fibrin- 

 sorte Bedacht nehmen , und dann wieder bei derselben Sorte auf die 

 Art der angewandten Säure und die Dauer der Einwirkung achten. Das 

 Rindsfibrin ist hierbei dem Schweinsfibrin vorzuziehen. Mufs man Schweins- 

 fibrin anwenden, so ist statt Salzsäure besser Salpeter-, Butter- oder Essig- 

 säure zu Avählen. 3. Mehrere Kontrollproben mit der angewendeten Säure 

 allein dürfen nie unterlassen werden. 



1) Journ. of Phys. XU. I. 23; nach Chem. Centr.-BI. 1892, I. 174. 



2) Zeitschr. phys. Chem. 1892, XVI. 68; ref. Chem. Centr.-BI. 1892, I. 91. 



3) Zeitschr. Biol. 1892, XXVIU. 229. 



