C. Gärungserscheinungen. 



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autolyse. Formaldehydlösung hemmt die Autolyse der Hefe vollständig. 

 Bei einer Ygjprocent. Coneentratiou tritt keine Veränderung ein, dagegen 

 wird die Leberautolyse dadurch wesentlich beeinflußt. Nur die gesättigte 

 Benzoesäurelösung blieb steril. Bei der Leberautolyse sind die Werte 2,4 mal 

 so hoch wie derjenige von Chloroform; dagegen wird das proteolytische 

 Enzym und die Nuclease der Hefe durch Benzoesäure im Vergleich mit 

 Chloroform gar nicht beeinflußt. Bei Salicylsäure waren die gesättigten 

 und halbgesättigten Lösungen steril. Es tritt keine Veränderung in der 

 Autolyse ein, während bei der Leber eine beträchtliche Steigerung statt- 

 gefunden hat. Eine 5- und lOprocent. alkoholische Lösung läßt die Autolyse 

 unverändert, während beim Preßsaft eine öprocent. Lösung schwach und 

 eine solche von 10 ^q erheblich hemmt. Gesättigte SenföUösung übt als 

 solche keine Veränderung in der Hefeautolyse aus, eine halbgesättipte 

 begünstigt etwas die Nuclease. Bei gesättigtem Toluolwasser wurde keine 

 Veränderung beobachtet. — Das proteolytische Enzym und die Nuclease 

 der Hefe verhalten sich also, gleiche Versuchsanordnung vorausgesetzt, in 

 den meisten Fällen anders als die gleichen Enz3^me der Leber. 



Über den Einfluß der Alkalien und Säuren auf die Autolyse der 

 Hefe. Von E. Navassart. ^) — Alkalien setzen die Autolyse der Hefe 

 herab. Der Einfluß verläuft ähulich wie bei der Autolyse der tierischen 

 Gewebe, und zwar wird die Autolyse bei 0,2% herabgesetzt, bei 0,4^0 

 hört sie auf. Bei NagCOg erfolgt schon bei 0,2% eine beträchtliche Herab- 

 setzung der Autolyse, bei KgCOg jedoch erst bei 0,4%. Die Einwirkung von 

 Salzsäure steigert keineswegs die Autolyse der Hefe, wie bei tierischen Ge- 

 weben (Leber), sondern stört sie wesentlich. Eine Steigerung erfolgte weder 

 bei ganz minimalem Gehalt, noch bei solchen Mengen Salzsäure, welche der 

 angewandten Menge Alkali äquivalent waren. — Die Nuclease wird durch 

 die Änderung der Reaktion stärker beeinflußt, als das proteolytische Ferment. 



Über das Verhalten freier und an Protoplasma gebundener Hefen- 

 enzyme. Von Hans Euler u. Sixten Kuliberg. -) — In bezug auf Wirksamkeit, 

 Löslichkeit und Verhalten gegen anästhetisierende Mittel bestehen zwischen 

 kohlenhydratspaltenden Hefenenzymen, der Zymase (im weiteren Sinne), der 

 Maltase und der Invertase erhebliche und anscheinend sehr wesentliche Unter- 

 schiede. Die Versuchsergebnisse lassen sich von einem gemeinsamen Gesichts- 

 punkt aus darstellen. Sie sind m der folgenden Tabelle zusammengefaßt. 



1) Hoppe-Seyler's Ztschr. physiol. Chem. 1910/11. 70, 189-197. — 2) Ebend. 19U. 73, 85—100. 

 (Biochem. Laborat.. d. Hochsch. Stockholm.) 



Jahresbericht 1911. ^^ 



