2g8 Fernand MALENGREAU 



de doute; elle constitue une des composantes de la nucléoalbumine A (ou 

 nucléoprotéide) (*j. 



C. Nouvelle preuve de l'existence de l'histone A. 



On peut par un moyen détourné donner une autre preuve plus facile et 

 tout aussi concluante de l'existence de l'histone du nucléoprotéide. Comme 

 nous l'avons dit dans notre premier mémoire, l'histone A, comme la nu- 

 cléoalbumine qui la renferme, se laisse précipiter par la demi-saturation, 

 l'histone B dérivant de la nucléohistone reste soluble à ce degré de concen- 

 tration. Maintes fois, nous avons vérifié ces propriétés caractéristiques sur 

 l'histone A telle que nous l'avions obtenue de la nucléoalbumine A pure et 

 sur l'histone B, qu'elle ait été séparée de sa nucléine par l'acide HCl à 

 0,3 o/o ou parle NaCl à saturation, méthode préconisée par Bang. 



Préparons maintenant le mélange des deux nucléoalbumines tel qu'il 

 se précipite par l'acide acétique de l'extrait aqueux du thymus. Soumettons 

 directement ce mélange, lavé au préalable à l'alcool et à l'éther, à l'action 

 de l'HCl à 0,25 0/0. Nous obtenons alors une solution acide d'histones pré- 

 cipitables par NHj et redissolvables dans l'acide. Si nous soumettons cette 

 solution très légèrement acide à l'action du sulfate ammonique, il nous est 

 possible de séparer deux histones distinctes, l'une entièrement précipitée à 

 45 0/0 de la saturation, l'autre ne subissant l'action du sel qu'à 55 0/0. Ces 

 deux histones correspondent exactement à nos deux histones A et B. Or, 

 comme il est prouvé que l'histone de la nucléohistone, la seule que recon- 

 naissent Bang et Huiskamp, reste soluble dans une solution demi-saturée 

 de sulfate ammonique, il est hors de doute que le produit, dont la limite 

 supérieure de précipitation correspond à 45 0/0 de sel, ne soit l'histone A 

 dérivée du nucléoprotéide. 



Nous croyons, en terminant cette première partie de notre travail, 

 avoir suffisamment éclairci la question et pouvoir désormais considérer 

 l'existence de deux histones comme un fait tout aussi prouvé que celle des 

 nucléoalbumines qui les renferment. 



(*) Il serait peut-être très désirable de trouver des noms bien choisis pour les deux histones 

 comme pour les deux nucléoalbumines qui se laissent séparer par les solutions de Am^SO,. Le be- 

 soin se fera de plus en plus sentir de trouver une dénomination conventionnelle s'aJaptant à ce 

 mode de séparation qui paraît applicable à toute espèce de groupes protéiques. 



