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302 Fernand MALENGREAU 



contact avec des sels neutres quelconques les nucléoalbumines sont chan- 

 gées. Liant le radical basique sans lier le radical acide, elles modifient du 

 même coup leur caractère de solubilité dans l'eau. 



Citons les combinaisons étudiées par Huiskamp (p. 158) : 



soluble dans l'eau, 



Nucléohistone + Na . . . . J partiellement insoluble dans NaCl 0,9 "/o. 



soluble dans NaCl au-delà de 2 «/o. 



soluble dans l'eau. 



insoluble (non quantitativement) dans o, 1 

 + Mg . . . .{ ào,3°/oMgSO,. 



soluble dans MgSO^ plus concentré, même 

 à saturation. 



peu soluble dans l'eau. 



insoluble (non quantitativement) dans 0,1 



à 0,5 °/o CaCl. 

 soluble dans CaCL plus concentré. 



peu soluble dans l'eau. 

 + Ba . . . . { insoluble dans 0,1 à 1,8 % de BaCl^. 

 soluble dans BaCb plus concentré. 



» + métaux lourds : insoluble. 



L'union du Ca avec la nucléohistone (B) a été bien étudiée par Huis- 

 kamp. Pour arracher le calcium, il faut de l'ac. acétique assez fort, à 5 0/0, 

 ou des oxalates. 



Les acides (acétique, etc.) qui précipitent les nucléoalbumines ar- 

 rachent probablement le i-adical sodique de la combinaison naturelle, et 

 mettent ainsi en liberté les nucléoalbumines qui sont insolubles dans l'eau. 

 On n'a pas démontré si l'acide est entré en union avec les nucléoalbumines 

 ou s'il s'est borné à arracher la soude. 



Quand on a soumis les nucléoalbumines au Am^SO^ à demi-saturation 

 pour les séparer, elles ne présentent plus, même après dialyse, la solubilité 

 des produits tels qu'ils sortent des cellules fraîches. 



Elles ont perdu en grande partie leur solubilité dans l'eau : il est 

 nécessaire pour les dissoudre complètement d'ajouter jusqu'à 5 0/0 et même 

 7 0/0 de NaCl. 



Les nucléoalbumines sont très faiblement solubles dans 0,2 à 0,3 0/0 

 de HCl. Le nucléoprotéide le serait partiellement dans i à 2 0/0 de HCl 



