EXPERIENCES PERSONNELLES. 



Chapitre Premier. 



Existence d'une histone dans la nucléoalbumine A ou le 



nucléoprotéide. 



A. Condition indispensable de son extraction. 



Nous avons exposé très brièvement dans notre précédent travail les 

 méthodes régulières qui conduisent à la séparation des deux histones de 

 leurs deux nucléoalbumines. Nous considérions l'existence de ces deux his- 

 tones comme définitivement admise, lorsque, dans nos expériences ulté- 

 rieures, nous rencontrâmes un obstacle qui nous empêchait à chaque essai 

 d'obtenir par l'HCl, non seulement l'histone A, mais aussi l'histone B. Et 

 nous ne doutons pas que cette même cause d'erreur n'ait été, pour Bang et 

 HuiSKAMP, la raison de leur insuccès dans l'isolement de la première histone. 



Il était évident qu'une modification, dont l'importance nous échappait, 

 s'était glissée dans les méthodes de préparation. Pendant tout un temps, 

 nos efforts furent exclusivement tournés vers cette difficulté. Nous avions 

 cru d'abord que l'histone nous échappait grâce à une certaine insolubilité, 

 mais toutes vérifications faites, il était bien évident que les nucléoalbumines 

 étaient restées intactes. Il fallait donc chercher la cause qui empêchait HCl 

 d'attaquer le protéide. 



Après la séparation de nos deux nucléoalbumines par la méthode au 

 sulfate ammonique, il arrivait souvent que nos produits se montraient 

 réfractaires à une action ultérieure de HCl. Quand au contraire nous 

 suivions la méthode de Kossel, que nous précipitions par l'acide acétique 

 les deux nucléoalbumines et que nous lavions, sans les séparer, nos sub- 

 stances â l'alcool et à l'éther, la difficulté disparaissait et nous obtenions un 

 mélange des deux histones. La conclusion se déduisait d'elle-même : l'action 

 des sels devait seule être incriminée. 



Guidé par cette observation, nous avons éprouvé cette action sur nos 

 deux nucléoalbumines séparées, et il nous fut bientôt possible d'établir avec 



