434 Landwirtschaftliche Nebengewerbe. 



bis der Prozentgehalt dem der verwendeten wässerigen Maltoselösung ent- 

 sprach. Obgleich also in dieser Hinsicht die Versuchsbedingungen gleich 

 waren, ergab sich ein völlig verändertes Bild der Spalttätigkeit. Trat dort 

 schon nach Verlauf von wenig mehr als 24 Stdn. eine deutliche Dextrosazon- 

 abscheidung als Anzeichen der einsetzenden Spaltarbeit auf, so mußten 

 hier die Versuche sich über große Zeiträume erstrecken, ehe auch nur eine 

 schwache Andeutung zu bemerken war. Dabei machten Vff. die Beobachtung, 

 daß die Spaltkraft der Maltase an die Gegenwart von gebunden ist. 



Studien über die proteolytischen Enzyme der Hefe und ihre 

 Beziehung zu der Autolyse. Von K. G. Dernby. ^) — In den Hefen- 

 zellen sind eiweißspaltende Enzyme von ganz analogem Typus wie in dem 

 so außerordentlich mehr spezialisierten tierischen Organismus vorhanden, 

 und zwar Hefen-Pepsin, Hefen -Tryptase und Hefenereptase. Die Wirkungen 

 der beiden ersten Enzyme sind relativ schwierig zu verfolgen, die Spaltung 

 von Glycylglycin durch Hefenereptase eignet sich dagegen ausgezeichnet 

 für reaktionskinetische Studien. Die sämtlichen Enzyme werden bei opti- 

 maler H-Ionenkonzentration von Neutralsalzen von mäßiger (weniger als Yi Q-) 

 Konzentration gar nicht oder sehr wenig beeinflußt. — Die vergleichende 

 Studie über das Darmerepsin und die Hefenereptase wird in zwei Punkte 

 zusammengefaßt: 1. Hefenereptase und Darmerepsin verhalten sich gegen- 

 über Glycylglycin ziemlich gleich. Die optimale H-Ionenkonzentration bei 

 Spaltungen dieses Dipeptids bei 38 ° liegt für diese beiden Enzyme bei 

 pH* = 7,8, möglicherweise bei Erepsin bei pH = 7,9. Bei konstant ge- 

 haltener H- Ionen- und im Verhältnis zum Substrat hinreichend großer 

 Enzymkonzentration, wobei die Selbstzerstörung des Enzyms zu vernach- 

 lässigen ist, folgen die Spaltungskurven dem monomolekulareu Reaktions- 

 gesetz. Für beide Enzyme, als Säuren betrachtet, liegt der Wert der 

 Dissociationskonstante Ka in der Nähe von 10~'^, doch scheint sie etwas 

 größer für Darmerepsin als für Hefenereptase zu sein. 2. Der vor allem 

 wichtigste Unterschied zwischen den beiden Enzymen ist ihre verschiedene 

 Empfindlichkeit gegen Neutralsalze. Während eine 0,5 n. Salzkonzentration 

 gar keinen Einfluß auf die Wirkung der Hefenereptase bei optimaler H-Ionen- 

 konzentration zeigt, hemmt sogar eine 0.02 normale die Wirkung des Darm- 

 erepsins merkbar. Die hemmende Wirkung scheint ziemlich unabhängig 

 von der Art der Ionen und nur durch ihre Gesamtkonzentration bedingt. 

 Gleich konzentrierte Lösungen setzen die Erepsinwirkung in demselben 

 Betrag herab. — Die Autolyse der Hefe ist ein durch diese Enzyme ver- 

 ursachter Eiweißabbau und kann nur dann vor sich gehen, wenn die ver- 

 schiedenen Enzyme zugleich wirken können. Die optimale H - lonen- 

 konzentration der Autolyse ist gleich pH* = 6,0, liegt also zwischen der- 

 jenigen der Hefentryptase und des Hefenpepsins. — Desamidasen spielen 

 bei der Autolyse nur eine untergeordnete Rolle. 



Zur Frage der Oxydationswirkungen von Hefe. Von E. Färber. 2) 

 — K. 0. Herzogt) hat angegeben, daß Salicylalkohol bei der Digestion 

 mit Hefe zu Salicylsäure oxydiert wird, daß in ähnlicher Weise Thymol 

 in eine Säure übergeht und Cymol eine merkwürdige Umwandlung zu 



1) Biochem. Ztschr. 1917, 81, 107—208 (Experimentelfältet, Nobel-Inst. f. phys. Chem.). — 

 3) Ebenda 78, 294—296 (Berlin-Dahlem, Kaiser Wilh.-Inst. f. exp, Therap., Chem. Abt.). — *) Die». 

 Jabresbw. 1S03, 400. 



