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Mit diesem Befunde war der Anfangs- und Endpunkt einer 

 Abbaureihe der Eiweißkürper bei der Fäulnis gegeben. Als 

 Zwischenglieder wurden dann dargestellt das ParakresoP) 



CH3 

 C6H4 < 



OH, 



die Paraoxyphenylessigsäure ^) 



CH2COOH 

 CeHi <C 



OH 



und die Paraoxj^phenj'lpropionsäure ^) 



CH2CH2COOH 



OH 

 (Hydroparacumarsäure). 



Eine ganz analoge Reihe von Verbindungen, der nur 

 tlie Hydroxylgruppe fehlt, ließ sich aus dem faulenden Eiweiß 

 isolieren; es ist die Phenylamidopropionsäure^j 



CeHs — CH2(CHNH2)COOH , 



die Phenylpropionsäure ^) 



CgHö — CH2CH2COOH, 

 die Phenylessigsäure 



CgHs — CH2COOH 



und die Benzoesäure 



CeHä — COOH. 



In beiden vorstehenden Reihen spielen Reduktions-, Spal- 

 tungs- und Oxydationsprozesse eine wesentliche Rolle. Ob die 

 einzelnen Glieder der zweiten Reihe nur von der erstgenannten 

 Verbindung, der Phenylamidopropionsäure, sich ableiten^) oder 



') Baumann und B r i e g e r , Zeitschrift f. physiol. Chemie Bd. Ill S. 149 

 und Weyl, ibidem S. 312. 



^) E. und H. Salkowski, Ber. d. ehem. Gesellsch. Bd. XII, S. 1438. 



^) Bau mann, Ber. d. Deutschen ehem. Gesellsch. Bd. XII, S. 1452 

 und Zeitschrift f. physiol. Chemie Bd. IV, S. 304 (hier Litteraturangabe !). 



*) Schultze und Barbieri, Ber. d. Deutschen ehem. Gesellschaft 

 Bd. XIV, S. 1785. 



^) E. Salkowski, Zeitschrift f. physiol. Chemie Bd. IX S. 508. Dort 

 auch chronologische Litteraturangabe. 



«) Baumann, Zeitschrift f. physiol. Chemie Bd. VII, S. 282. 



