288 Landwirtschaftliche Tierproduction. 



Die Enzyme des Pankreas. Teil IV. Steapsin. Voa Johann 

 Mellanby und V.J. Worley. ^) — In alkalischer Lösung ist das Steapsin 

 in ähnlicher Weise wie das Trypsin beständig. Bei 40'' C. verschwanden 

 aus frischem Paukreassaft in einer Stunde 10%, bei 50 " 50% Steapsin; 

 bei einer Temperatur von G0° wurde innerhalb 5 Minuten alles Steapsin 

 zerstört. In saarer Lösung hängt die Beständigkeit des Steapsins von der 

 H-lnneaconcentration der Flüssigkeit, in der es enthalten ist, ab. Größere 

 Mengen von Fettsäuren haben keinen Einfluß auf seine Beständigkeit, 

 während schon ganz geringe Mengen von freien Mineralsäuren das Steapsin 

 rasch zerstören. Ist fieies Trypsin vorhanden, so kann es nicht existieren. 

 Wird demnach Paukreassaft durch Euterokinase aktiviert, so verschwindet 

 Steapsin in demselben Maße, wie sich Trypsin entwickelt, und hieraus 

 erklärt es sich, weshalb in frischem Pankreassaft nur Trypsinogene und 

 kein freies Trypsin enthalten ist. — Wurde Serum oder Eialbumin zu 

 sich aktivierendem Pankreassaft hinzugesetzt, so schützten sie infolge des 

 in ihnen vorhandenen Antitrypsins das Steapsin vor der Zerstörung. Die 

 Wirkung des Steapsins auf Fett wird durch Galle oder Gallensalze wesentlich 

 unterstützt. — Eine Spaltbarkeit des im Pankreassaft enthaltenen Steapsins 

 in Enzym und Koenzyra konnte nicht nachgewiesen werden. Serum oder 

 Galle sind nicht fähig, Steapsin in aktiviertem Pankreassaft wiederzuerzeugen. 

 Durch Trypsin wird das Steapsin vollständig zerstört. — Aus den Eigen- 

 schaften des Steapsins und seiner Beziehungen zum Trypsin muß ge- 

 schlossen werden, daß ersteres hauptsächlich aus Protein besteht, daß die 

 Zerstörung des Trypsins in alkalischer Lösung nicht auf Selbstverdauung, 

 sondern auf seiner ihm eigenen Unbeständigkeit beruht; daß, obwohl die 

 im Dünndarm obwaltenden, die Bildung von Trypsin begünstigenden Be- 

 dingungen der weiteren Existenz von Steapsin hinderlich sind, gleich- 

 wohl die Gegenwart von Protein in der Kost die Fettverdauung fördern 

 kann wegen der Fähigkeit des Proteins, das zuerst gebildete Trypsin zu 

 absorbieren. 



Die Bedeutung der Leber bei der Harnstoffbiidung aus Amino- 

 säuren. Von Cyrus H. Ficke und James B. Sumner. 2) — Normalen 

 Katzen und solchen, deren Leber- und Nierengefäße abgebunden worden 

 waren, wurde Glycocoll und Alanin in Lösung intravenös eingespritzt. 

 Vor und nach der Einspritzung und Operation bestimmten die Vff. im 

 Blut und in der Muskulatur der Tiere den Gehalt an Gesaratnichtprotein-N 

 und an Harnstoff. Es zeigte sich nun, daß der Harnstoff-Gehalt des 

 Blutes und der Muskeln der Tiere, deren Leber außer Tätigkeit gesetzt 

 worden war, ebenso hoch war, wie der der nichtoperierten Versuchstiere. 

 Demnach kann angenommen werden, daß die Bildung von Harnstoff aus 

 Aminosäure nicht in der Leber erfolgt. 



Konstanz des Gehaltes der Gesamtorganismen an Fettsäuren und 

 an Cholesterin. Von Emile F. Terroine. ■^) — Bei normalen Warra- 

 und Kaltblütern war der Gehalt von 1 kg Tier an Fettsäuren sehr schwankend, 

 bei verhungerten Tieren einer Species hingegen sehr konstant. Der Unter- 

 schied zwischen den beiden Werten für ein Tierindividuura repräsentiert 



>) Joum. of Physiol. 1914, 48, 287—302; rof. nach Chem. Ctrlbl. 1914, H. 1060 (Honle). — 

 •) Jonm. of Biol. Chem. 1914, 18, 285-295; ref. nach Chem. Ctrlbl. 1914, II. 661 (Henle). - ») Compt. 

 reod. de l'Acad. dos sciences 1914, 159, 105—108; ref. nach Chem. Ctrlbl. 1914, II. 1058 (Henle). 



