472 Landwirtschaftliche Nebengewerbe. 



ner oder frischer Hefe uud säuerte mit 0,5 bis 1 7o Phosphorsäure, Milch- 

 säure usw. an. Nach 24 — 120 Stumlen wurden die Massen mit K,0 aus- 

 gezogen, um die Alburaosen und Peiitone zu lösen und deren Menge zu 

 bestimmen. 1% Phosphorsäure, 35° C. und nur 24stündige Versuchs- 

 dauer scheinen am günstigsten zu wirken. Bei Fleisehmehl ergaben sich 

 unter diesen Bedingungen 9,6 % Alkoholfällung, bei 0,5 «/^ Phosphorsäure 

 und sonst gleichen Verhältnissen nur 6,4 7o Niederschlag usw. Aus 1000 g 

 Sojamehl oder 252 g Eiweiß wurden nach 48 stündiger Versuchsdauer 9,7 g 

 Albumosen erhalten. Ein späterer Versuch, wobei die Verdauung nur 

 24 Stunden dauerte, ergab 12 % Albumosen von dem Sojabohnen-Eiweiß. 

 Ebenso erhielt er bei Erbseneiweiß einmal 8 ''/o, dann 12 0/o Alburaose. 

 Daß ein Teil der Alburaosen auf die Hefe selbst bezogen werden muß, ist 

 selbstverständlich. Es ist also zweifellos erwiesen, daß die Hefe aus zu- 

 gesetztem fremden Eiweiß Albumosen (und Peptone in geringer Menge bei 

 etwas längerer Verdauung) zu bilden vermag. Durch tierisches Pepsin 

 wird rascher Pepton gebildet als durch das proteolytische Enzym der 

 Hefe. Bezüglich der Quantität der Verdauung ist das tierische Pepsin der 

 Hefe weit überlegen. Die Hefeverdauung geht nie über eine gewisse nie- 

 dere Grenze hinaus; alles Eiweiß wird nie verdaut. Es muß w^ohl die 

 Gegenwart von zwei proteolytischen Enzymen angenommen werden, die 

 beide in sauerer Lösung wirken, aber ihr Wirkungsmaximum vielleicht bei 

 verschieden hohem Säuregehalt haben. 



Weitere Untersuchungen über die Mostprotease. Von E. Panta- 

 nelli. ^) — Der Vf. kommt zu folgenden Schlußfolgerungen: 1. Eine auto- 

 lytisch arbeitende Protease ist im Weinmoste erst dann mit Sicherheit 

 festzustellen, wenn die betreffenden Beeren die vollständige Reife erreicht 

 haben. Von diesem Zeitpunkt überwiegt im Preßsaft die enzymatische 

 Synthese kupfer fällbarer N- Verbindungen oder es halten sich beide ent- 

 gegengesetzten Wirkungen miteinander im Gleichgewicht, so daß der Protein- 

 gehalt scheinbar unverändert bleibt. Das Umschlagen der sauren Reaktion 

 in eine schwachalkalische begünstigt die Synthese, die Verdünnung mit 

 Wasser fördert ab und zu die Proteolyse. 2. Läßt man das Beerenfleisch 

 an der Luft langsam absterben, so gewinnt auch der Most unreifer Trau- 

 ben die Fähigkeit, sein Eiweiß zum großen Teil zu verdauen. Diese Er- 

 scheinung beruht auf der Gegenwart eines Zymogens in der Weinbeere, 

 das vom Gerbstoff leichter als das fertige Enzym denaturiert wird. Un- 

 reife oder knappreife Weinbeeren enthalten die Protease im Proenzym- 

 zustande ; gut ausgereifte und noch mehr überreife Beeren enthalten das 

 Enzym im bereits aktiven Zustande. Physiologisch reife Beeren sind nur 

 solche, wo fertige Autoprotease schon vorhanden ist, d. h. wo die Spaltung 

 der eigenen Eiweißkörper die Eiweißbildung übertrifft. 3. Der klare eiweiß- 

 freie Anteil des Weinmostes enthält kein proteolytisches Enzym. Das auto- 

 lytisch wirkende Agens wir«! vom Gerbstoffeiweißniederschlag mitgerissen 

 oder vollständig absorbiert und läßt sich davon mittels Wasser nicht 

 trennen; es kann nur dann zum geringen Teile in Lösung übergehen, 

 wenn man durch Kochsalz oder Alkalien eine teilweise Auflösung des 

 Trubsatzes bewirkt. Unter normalen Bedingungen ist die Mostprotease 



») CtTtlbl. Bftkteriol, II. Abt. 1914, 42, 480-502. 



