C. Grärungserscheinungen. 473 



unlöslich; Alkohol schädigt die auf Umwegen in Lösung gebrachte Protease. 

 4. Die autolytische Protease des Weinbeerensaftes kann geronnenes Eier- 

 eiweiß bei saurer Reaktion schwach, bei alkalischer Reaktion etwas deut- 

 licher angreifen; auf rohes Eiweiß, Fibrin und Gelatine ist sie unwirksam, 

 Zusatz rohen Eiweißes veranlaßt im Weinsafte eine ausgiebige Konden- 

 sation kupferfällbarer N- Verbindungen. 5. Im natürlichen Moste sind pep- 

 sin- und trypsinhemmende Stoffe vorhanden, eine schwache Verdauung des 

 Mosteiweißes durch beide tierische Enzyme tritt nur dann ein, wenn die 

 übrigen Mostbestandteile zum- größten Teil entfernt sind. In rohem Moste 

 setzen beide tierische Enzyme, Pepsin noch mehr als Trypsin, die Arbeit 

 der Mostprotease bedeutend herab, eine Kondensation kupferfällbarer Ver- 

 bindungen kann auch bei ihrer Gegenwart stattfinden. — Erwärmung auf 

 55° und Alkoholfällung denaturieren das Mosteiweiß derart, daß eine Ver- 

 dauung durch die eigene Protease unmöglich, durch fremde Enzyme stark 

 gehemmt wird. 6. Die Mostprotease wird von jenen Mostbestandteilen am 

 meisten geschädigt, womit sie in der lebenden Zelle niemals in Berührung 

 gekommen war. Bedeutungsvolle Stoffwechselproducte, wie Invertzucker 

 und Weinsäure, welche in der reifenden Beere das Zellplasma fortwährend, 

 durchdringen und verlassen, sind für die Mostprotease unschädlich, wäh- 

 rend Gerbstoff, Farbstoff und Essigsäure antiproteolytisch wirken. Dadurch 

 wird gezeigt, daß die Protease während des Lebens nur im Protoplasma 

 vorkommt. Die Beförderung der Eiweißspaltung nach Ersatz des klaren 

 Mostes mit Wasser hängt eher von der Entfernung hemmender Mostbestand- 

 teile als von der Beseitigung der Spaltungsproducte ab. 7. Bisulfit und 

 Gyps fördern die Autolyse des Mostproteins, führen somit zur Anreiche- 

 rung des Mostes mit löslichen organischen N- Verbindungen ; Alkohol wirkt 

 innerhalb der Gärungsgrenzen schon antiproteolytisch ; Phosphat begünstigt 

 die Synthese auf Kosten der in der Traube vorhandenen löslichen N- Ver- 

 bindungen ; beide Stoffe führen daher eine Verarmung des Mostes an lös- 

 lichem N herbei. 8. Säuren, insbesondere organische Säuren, werden von 

 der Mostprotease beliebt ; ein Optimum wurde bei 0,2 norm. Weinsäure, 

 resp. bei 0,1 norm. H2SO4 gefunden. Bei neutraler oder schwach alka- 

 lischer Reaktion wird meistens die Kondensation begünstigt. 9. Die opti- 

 male Temperatur liegt in der Nähe von 35*'; bei 45° ist das Maximum 

 schon überschritten. Die niedrige Lage des Temperaturoptimums und 

 Maximums, die Empfindlichkeit vor den Zellsaftbestandteilen, die Unlöslich- 

 keit und Untrennbarkeit vom plasmatischen Gerinnsel zeigen, daß dieses 

 autolytische Enzym eine hocheomplicierte, mit dem Zeilplasma innig ver- 

 bundene Endoprotease ist, die ihre Arbeit in der nekrobiotischen Periode 

 nur splitterweise eine Zeitlang fortsetzt. 10. Während der Hauptgärung 

 unter praktischen Bedingungen verschwindet die Mostprotease; ihre prak- 

 tische Bedeutung besteht nur darin, eine möglichst weit getriebene Spal- 

 tung des der Hefenzelle unzugänglichen Mosteiweißes zu bewirken. Pro- 

 teasenhaltige Moste aus reifen und überreifen Beeren gestatten in der Tat 

 eine viel schnellere Hefenvermehrung, daher eine viel promptere Gärung. 

 Enzymatische Versuche mit Bacillus Delbrücki. Von H. EuJer 

 und H. Cramer. M — Bacillus Delbrücki besitzt eine beträchtliche Inver- 



1) Biochem. Ztschr. 1914, 67, 203-208. 



