506 Bindung von Salzsäure an Eiweiss und Pepton. 



tration) sich am stärksten erwies, war die Base am schwächsten. Auf 

 diese Weise fand Sjöqvist, dass Eieralbnmin als Base zwischen den 

 Basen Glykocoll und Anilin steht und zwar ist es 1,87 mal stärker als 

 ersteres und 74 mal schwächer als letzteres [42]. 



Sehr grosse Genauigkeit können diese Zahlen nicht beanspruchen, 

 da es, wie gesagt, nicht gelang, das Eiweiss salzfrei zu bekommen. 

 Derselbe Einw^and trifft, wie Sjöqvist selbst bemerkt, auch die Be- 

 stimmung des Moleculargewichtes, oder besser des Aequivalentgewichtes des 

 Eiweisses, das von dem Verfasser auf rund 800 geschätzt wird; das 

 chemische Aequivalent der Albumosen betrug im Mittel 600 und das 

 des Peptons 250. 



b) Untersuchung des Säurebiudungsveriiiögeus von Eiweiss und 

 Pepton nach dem Inversionsverfahren (0. Cohnheim) [38]. 



Invertirt man eine bestimmte Zuckerlösung durch Zusatz einer 

 bestimmten Menge Salzsäure, so kann man in der oben beschriebenen 

 Weise die Reactionsgeschwindigkeit dieses Vorgangs bei bestimmter 

 Temperatur ermitteln. 



Diese Geschwindigkeit wird abnehmen, wenn man durch Zugabe 

 von Albumose oder Pepton einen Theil der Salzsäure bindet. Man 

 wird in dieser Verminderung ein Maass für die von den 

 zugesetzten Fremdkörpern gebundene Menge Salzsäure 

 haben. Die Rechnung gestaltet sich nach Cohnheim folgender- 

 maassen: Die Geschwindigkeitsconstante k^ lässt sich ausdrücken 

 durch : 



ki=[lÄ=^ a b), (S. 469). 



wo t die Zeitdauer der Inversion, A die Anfangsconcentration 

 der Zuckerlösung, x die umgewandelte Menge des Zuckers zur Zeit t 

 darstellt. 



Wird nun in eine andere Flasche die nämliche Menge Zucker und 

 die nämliche Menge Salzsäure gebracht, wie im vorigen Versuche, 

 ausserdem aber eine bestimmte Menge Eiweiss oder Al- 

 bumose, und nach derselben Zeit t die umgewandelte Zucker- 

 menge ermittelt, die jetzt Xj sein mag, so gilt die Gleichung: 



^ ~ t ' A-x, 



