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gli enzimi la colorazione bleu caratteristica è intensa e diffusa in 

 tutto il liquido. Sembrerebbe quasi che l'azione enzimatica avesse 

 aumentato la reazione dell'amido ! 



Ma, ad un esame meno superficiale, non è difficile spiegare 

 la ragione di un tale comportamento. Nei controlli l'amido rimane 

 quasi tutto raccolto in grumi, forse perchè delle sostanze pro- 

 teiche frammiste alla polvere di amido coagularono con V ebul- 

 lizione e rafforzarono la cementazione del grumo ; nei tubi ad 

 enzimi attivi il grumo si disciolse rapidamente, e ciò fu con tutta 

 probabilità dovuto all'azione dei fermenti proteolitici sulle sostanze 

 proteiche di cui abbiamo detto. Diffuso 1' amido, compare anche 

 diffusa e intensa la reazione. Ma gli esami macroscopico e mi. 

 croscopico non permettono di osservare differenza alcuna nel 

 tono della colorazione, la quale resta sempre bleu caratteristica 

 e mostra che neanche l'amido cotto subì modificazioni. 



La conclusione che deriva dai risultati di queste esperienze 

 sulla digeribilità in vitro è che esiste certamente un attivo en- 

 zima proteolitico, agente in mezzo alcalino, e che deve per ciò 

 ritenersi di natura tripsinica. Esso esercita egualmente la sua 

 azione nelle porzioni anteriore e media dell'intestino, ma manca 

 nella porzione posteriore. Discioglie prontamente la fibrina, più 

 lentamente ma costantemente 1' albumina coagulata nei tubi di 

 Mett. Quest' ultimo metodo costituisce anzi un ottimo mezzo per 

 misurare 1' attività dell' enzima. II persistere della reazione del 

 biureto nei tubi contenenti ovo-albumina liquida e fibrina, può 

 facilmente spiegarsi, ammettendo che nel tubo resti sempre un 

 eccesso di sostanza capace di dare la reazione; inoltre i processi 

 di digestione in vitro non possono essere paragonabili a quelli 

 che si verificano nell' intestino, nel quale i prodotti solubili che 

 derivano per l' azione degli enzimi sono prontamente assorbiti, 

 mentre invece nel tubi di vetro restano e si accumulano, potendo 

 per ciò provocare una diminuzione ed un arresto nell' azione 

 degli enzimi stessi. E poi anche possibile che nella scomposizione 

 proteolitica non si arrivi ai gradi più bassi, nei quali non si ri- 

 scontra più la reazione del biureto. Sappiamo infatti che nelle 

 molecole di albumina si contiene un certo numero di nuclei; 

 nella scomposizione idrolitica operata dagli enzimi {^roteasi), le 

 molecole si scindono in altre più piccole, che danno però ancora 

 la reazione del biureto. Cosi ne derivano: gli albumosi che non 

 sono più capaci di coagulare, ma tuttavia possono precipitare per la 



