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„I n V e r t a s e" (Sukrase) bezeichneten Enzyms ist oft, aber bisher 

 immer ohne Erfolg, versucht worden, und das gleiche gilt für alle 

 übrigen ungeformten Fermente. 



Statt Wasser kann man sich zur Extraktion auch mit Vorteil des Glyzerins 

 bedienen. Die Hefe wird vorher abgetötet oder getrocknet und pulversiert. Die 

 verhältnismäßig reinsten Invertasepräparate wurden von Osborne (130) und Wrob- 

 LEWSKY (182) dargestellt. Der erstere extrahierte in mäßiger Wärme die mit Alkohol 

 abgetötete Hefe mit Chloroform wasser und reinigte dieinvertase weiterhin durch 

 Ausfällen mit Bleiacetat und Dialyse. Es ergab sich, daß es sich anscheinend um 

 einen kohlehydrathaltigen Körper handelt, der aber nicht als Eiweißsubstanz 

 anzusprechen ist. Die Elementaranalyse „gereinigter" Invertase ergab 44,54 Proz. C, 

 6,52 Proz. H und 6,1 Proz. N. Osborne hält sie für verwandt mit den Peptonen. 

 Die von Salkowski dargestellte „Invertase" hatte einen N-Gehalt bis zu 16,86 Proz. 

 und war außerdem immer P-haltig, gab aber keine Eiweißreaktion. Nach Donath 

 (51) und O'SuLLiVAN (170) ergibt die Elementaraualyse einer möglichst rein darge- 

 stellten Invertase: C 40,5—46,4 Proz., H 6,6—8,4 Proz., N 3,6-9,4 Proz. Frieden- 

 thal und MiYAMOTA (68) erhielten ein Präparat von Invertase, dessen Wirkung 

 nach Abtrennung der Nukleinsäurekomponente und Eiweißkomponente vollständig er- 

 halten blieb. Nach Dialysierversuchen erwies sich dieses Präparat dennoch als eine 

 kompliziert molekular gebaute Verbindung. Als sicher darf gelten, daß die 

 Invertase kein Eiweißkörper ist. Nach den Untersuchungen von Osborne 

 nähert sich die Zusammensetzung der Invertase derjenigen von Chitin. Aus 

 dem Kohlehydrat gelang es Kölle (99) Mannose darzustellen. Nach Sal- 

 kowski (151) wäre die Invertase immer mit einem löslichen Gummi der Hefe 

 (nach OsHiMA (131), einem Methylpentosan) verunreinigt. Er wiU mittels 

 Ca-Acetats sehr geringe Mengen kohlehydratfreier Invertase erhalten haben. Man 

 hat Invertase fast in allen Hefen vom Typus Saccharomyces cerevisiae der 

 Ober- und Untergärung sowie in allen echten Weinhefen gefunden. Dagegen 

 scheint sie den Rassen des Saccharomyces apiculatus und den meisten Torula- 

 ceen zu fehlen. Schon Bechamp hatte gefunden, daß, wenn gewisse Schimmel- 

 pilze {Penicillium glaucum) in Lösungen von Rohrzucker zerquetscht und die 

 Masse filtriert wurde, im Filtrat Dextrose nachweisbar war, und schloß daraus auf 

 das Vorhandensein eines invertierenden Enzyms wie bei der Hefe. Im Jahre 1878 

 fand Gayon (71), daß bei der Kultur von Asperg. niger in Saccharoselösungen eine 

 gewisse Menge Invertzucker gebildet wird, was Düclaux (53) bestätigte. Fern- 

 bach (63) stellte im Jahre 1890 fest, daß dies auf die Wirkung einer ,,Invertase" 

 zurückzuführen sei. Aus dem reifen Mycelium von Penicillium glaucum extrahierte 

 BouRQUELOT (26) ein invertierendes Enzym. Seit langem ist ein solches auch be- 

 kannt von Asperg. oryxae. Bakterien scheinen sehr häufig Invertase zu produzieren, 

 und es bildet bekanntlich Rohrzucker für eine überaus große Zahl von ßakterien- 

 arten eine sehr geeignete C-Quelle. Fermi und Montesano (64) fanden, daß Bac. 

 megatherium, Bac. fluorescens liquefaciens, der rote Kieler Bacillus (Bac. ktliensis 

 und Bac. vulgaris [Proteus vulgaris']) sie in mit Rohrzucker versetzter Bouillon er- 

 zeugten. Als nicht sicher entschieden muß es gelten, ob es sich in allen diesen 

 Fällen um dieselbe Substanz handelt oder ob es verschiedene Invertasen gibt. Be- 

 merkenswert ist jedenfalls, daß Invertasen verschiedener Herkunft sich nicht nur 

 durch ungleiche Empfindlichkeit gegenüber störenden Einflüssen, sondern auch durch 

 ihre Optimaltemperatur als nicht identisch erweisen. Im allgemeinen scheint 

 die Invertase ihre optimale Wirkung bei 52 — 56° C zu entfalten, und wird in 

 wässeriger Lösung oder auch in den Hefezellen durch Erhitzen auf 75" C sicher zer- 

 stört. In völlig trockenem Zustande verträgt sie jedoch, wie auch andere Enzyme, 

 sehr viel höhere Temperatur. Wekt (177) fand Invertase als Exoenzym bei 

 Monilia sitophila. Mit anderen Enzymen teilt die Invertase die Fähigkeit, festen 



