Die Aufnahme, Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 135 



NiTZ (147) hat für die Wasserstoffsuperoxydkatalyse durch rohe Milch zuerst die 

 Wirksamkeit eines speziellen Enzyms, einer „Superoxydase", in Anspruch 

 genommen, worauf dann ü. LoEW (109) die allgemeine Verbreitung derartiger 

 „Katalasen" nachwies, nachdem schon Lepinois (105) darauf hingewiesen 

 hatte, daß die Intensität der Guajakbläuung bei verschiedenen Objekten der Fähig- 

 keit, H2O., zu zerlegen, keineswegs parallel geht. H. Schroeder (163) stellte das 

 Vorhandensein einer „Katalase" im Plasmodium von Aethalium septicum fest. „Das 

 Material wurde wie üblich zerkleinert und mit Chloroformwasser extrahiert, alsdann 

 klar filtriert und genau neutralisiert. Davon wurde je 1 ccm mit 1 ccm Wasser ver- 

 setzt, das 2 Tropfen einer 80-proz. Lösung von H,Oj (Perhydrol, Merk) enthielt. 

 Es trat darauf in sämtlichen Proben innerhalb weniger Minuten eine lebhafte Gas- 

 entwicklung ein, während vorher aufgekochte und filtrierte Extrakte keine Reaktion 

 auslösten. 



Es wurde schon früher erwähnt, daß zu den verschiedenen Enzymen der Hefe- 

 zellen auch eine Katalase gerechnet wird. Bringt man Hefe in HjOj, so wird 

 dieses gespalten, es entwickelt sich ü, dessen Menge von äußeren Faktoren, Tem- 

 peratur, Druck, von der Quantität des zu spaltenden Körpers, sowie vom physio- 

 logischen Zustand der Hefe abhängt. Die Hefekatalase läßt sich mit Wasser und 

 Glyzerin extrahieren und aus den Lösungen durch Alkohol fällen (Issäjew, 91). 

 Auch völlig abgestorbene Hefe behält ihr katalytisches Vermögen noch längere Zeit 

 bei und verliert es erst bei 70° C, im trockenen Zustand sogar erst bei mehr als 

 100" C. Schon Thenard (1819) war es bekannt, daß auch Fibrin, sowie die ver- 

 schiedensten tierischen Gewebe (Lungen, Nieren) Wasserstoffsuperoxyd ähnlich wie 

 Pt, Au oder Ag energisch katalysieren. 



3. Einteilung der Oxydasen. 



Hält man sich bloß an das Tatsächliche, was bisher über pflanz- 

 liche oxydierende Enzyme bekannt geworden ist. so lassen sich 

 leicht drei Gruppen unterscheiden, von denen die erste alle 

 jene Enzyme umfaßt, welche an sich fähig sind, freien Sauerstoff 

 auf gewisse, leicht oxydable Körper zu übertragen. Außer der schon 

 erwähnten Bläuung des Gujakharzes sind noch eine ganze Reihe von 

 Farbenreaktionen auf solche „direkte Oxydasen" (iVerooxydasen, 

 Oxygenasen) bekannt geworden. 



Nach Bach und Chodat (5, 6), auf deren ausgedehnte Untersuchungen über vege- 

 tabilische Oxydasen noch zurückzukommen sein wird, besteht ein vollkommener 

 Parallelismus zwischen der Guajakreaktion und der Bläuung von Jodkalium- 

 stärkepapier. Pflanzen, welche Guajaktinktur sofort bläuen, geben auch aus- 

 nahmslos die Jodstärkereaktion. Je stärker die eine Farbenreaktion ist, desto inten- 

 siver gestaltet sich auch die andere. Die Jodausscheidung findet nicht direkt aus 

 JK, sondern aus JH statt. Ist dabei der Säuregrad des Zellsaftes für die Zer- 

 setzung des JK hinreichend, wie bei jungen Kartoffelknollen oder bei frischer 

 Lathraca, so färbt sich das Jodstärkepapier direkt, sonst ist es nötig, das Papier 

 nach dem Berühren mit dem Schnitte mit verdünnter Essigsäure zu bestreichen. 

 Erhitzen der Versuchsobjekte auf 80" C vernichtet sowohl die Guajak- wie die Jod- 

 reaktion. Dieser Angabe ist von Aso widersprochen worden, welcher fand, daß 

 die Reaktion auf JK-Stärke auch mit gekochten Pflanzensäften gelingen kann. Auch 

 leugnet er, daß die JK-Stärkebläuung der Guajakbläuung immer parallel gehe. Sehr 

 empfindlich ist die von Röhmann und Spitzer (149) angegebene Indopheuolprobe: 

 Eine verdünnte Lösung von 1 Aeq. a-Naphtol, 1 Aeq. p- Pheny lendiamin 

 und 3 Aeq. Na., CO^, die sich sonst nur sehr langsam blau färbt, wird bei Zusatz 

 von oxydasehaltigem Material rasch blau. Ihre Anwendung, die nach Czapek mit 



