Die Aufnahme, Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 143- 



amin säure), wobei sich bei hoher Konzentration der Lösungen eine Hemmung 

 der Reaktion bemerkbar machte, während geringe Mengen ohne Einfkiß blieben. 

 Auch das in der Natur bis jetzt nicht beobachtete d-Tyrosin scheint von dem 

 Enzym oxydiert zu werden, wiewohl viel später als 1-Tyrosin, desgleichen d- 

 Tryptophan. Dagegen werden Lösungen von Indol und Skatol nicht verfärbt, 

 ebensowenig solche von 1-, d- und dl-Phenylamin, so daß es scheint, daß die 

 Tyrosinase nur dann angreift, wenn im Benzolkern schon mindestens eine OH- 

 Gruppe vorhanden ist. Horaogentisinsäure wurde deuthch angegriffen, wenn 

 sie in konzentrierter Lösung verwendet wurde. Lösungen von tyros inhaltigen 

 Polypeptiden (Glycyl-l-tyrosin , d- Alanyl-glycy 1 - 1-Tyrosin, 1-Leu- 

 cyl-glycyl-tyrosin, 1-Leucyl-triglycyl-l-tyrosin, d-Alanyl-1-ty- 

 rosin und 1-Leucyl-l-tyrosin u. a.) wurden sämtHch durch Tyrosinase 

 gefärbt, wiewohl später als bei Anwendung von 1-Tyrosin, auch war die Färbung 

 eine andere. So wurde die Lösung von Glycyl-l-tyrosin prachtvoll grün, nach- 

 dem sich die zuerst rote Lösung vorher fast entfärbt hatte, diejenige von d-Alanyl- 

 glycyl-1-tyrosin blieb dunkelrot. Die grüne Farbe im ersteren Falle erscheint nach 

 einiger Zeit im durchfallenden Licht rot und im auffallenden grün und schließlich 

 wird sie Wau. Zusatz geringer Mengen von Aminosäuren beschleunigen den Eintritt 

 der Färbung durch Tyrosinase sehr auffallend, während größere Mengen hemmend 

 wirken. Durch 1 -Prolin wurde die Färbung in Karminrot umgewandelt. 



Läßt man eine Vio Q-Lösung von Phenol mit 1 ccm Tyrosinaselösung stehen, 

 so tritt nach einiger Zeit Braunfärbung ein, wird außerdem noch 1 ccm Vio ^-G ly ko- 

 koll zugesetzt, so tritt Coehenillefärbung auf, die nach etwa 12 Stunden in Violett 

 übergeht. Mit Prolin an Stelle von Glykokoll zeigt sich sofort intensive Violett- 

 färbung. Ganz analoge Färbungen lassen sich nun auch durch Oxy- 

 dation mit K ali umbichromat an Stelle der Tyrosinase hervorrufen. 

 In alkalischer Lösung sind die bei der Oxydation von Tyrosin oder tyrosinhaltigen 

 Polypeptiden entstehenden Farben nicht beständig und gehen in Braun über. Durch 

 Zusatz von Aminosäuren oder Mineralsäuren treten sie jedoch wieder hervor. 



„Wenn wir alles zusammenfassen, was wir bis jetzt über die Art der bei der 

 Tyrosinasewirkung auftretenden Farbstoffe wissen, so läßt sich mit ziemlicher Be- 

 stimmtheit sagen, daß die Art des Farbstoffes (vorläufig erkennbar an der Art der 

 Färbung) abhängig ist von der Bindung, in der das Tyrosin vorhanden ist. Es 

 färbt sich im freien Zustande anders, als wenn es mit anderen Aminosäuren ver- 

 bunden oder in Form von Polypeptiden oder Anhydriden vorhanden ist. Es spricht 

 alles dafür, daß die tyrosinhaltigen Polypeptide ohne vorherige Abspaltung von 

 Tyrosin oxydiert werden. Endlich kann man mit ziemlich großer Bestimmtheit an- 

 nehmen, daß die durch Aminosäurezusatz bewirkten Aenderungen in der Farbstoff- 

 bildung durch die Teilnahme der zugesetzten Aminosäuren am Aufbau des neuge- 

 bildeten Farbstoffs bedingt sind. Die beobachteten Farbstoffe erinnern in mancher 

 Hinsicht an die Farbstoffe der Gruppe der Indophenole, Oxazone und Oxazine" 

 (Abderhaldek und Guggenheim). Ihre Mannigfaltigkeit, die sicher viel größer 

 ist, als sich bisher mit einem nur kleinen Versuchsmaterial feststellen ließ, legt die 

 Vermutung nahe, daß manche Farbstoffe der Tiere und Pflanzen wohl in ähnlicher 

 Weise entstehen. 



6. Bedeutung der Oxydasen. 



Die physiologische Bedeutung aller im vorstehenden besprochenen 

 pflanzlichen Oxydasen, deren Wirkung sich, soweit dies bis jetzt unter- 

 sucht wurde, anscheinend nur auf gewisse, leicht oxydable Körper 

 der aromatischen Reihe erstreckt, ist noch völlig in Dunkel gehüllt 

 und es wäre verfrüht, darüber irgendwelche Vermutungen zu äußern^ 



