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zwungen sind, Fett zum Zwecke der Assimilation aufzuspalten. Es 

 ist bekannt, daß verschiedene Schimmelpilze üppig in Butter gedeihen 

 und dabei nicht nur das abgespaltene Glyzerin, sondern auch einen 

 Teil der Fettsäuren (besonders der niederen) verbrauchen, 



Laxa (vgl. 53) züchtete Mucor auf Butter oder Käse und konstatierte ein allmäh- 

 liches Ansteigen der Säurezahl im Aetherextrakt von anfangs 2,7 auf 47,7 (nach 1 Mo- 

 nat). Glyzerin konnte nicht nachgewiesen werden. Laxa vermutet, daß es die Pilze als 

 Nährstoff verwendet haben. Verreibt man die genannten Pilze mit Glaspulver und 

 filtriert durch. Leinwand, so erhält man einen sehr stark wirksamen Saft. Inner- 

 halb weniger Stunden stieg z. ß. in einer Emulsion aus denselben und Butterfett, 

 die Säurezahl von 2,7 auf 19,5 (bei Verwendung von Penicillium) und auf 28,2 (bei 

 Benutzung von Mucor). „Zu ganz ähnlichen Resultaten gelangte Biffen bei seinen 

 Untersuchungen an einem eigentümlichen, auf Kokosfrüchten wachsenden Sproßpilz, 

 welcher Kokosfett und Mouobutyrin spaltete und ein in Wasser lösliches, durch. 

 Alkohol fällbares fettspaltendes Enzym enthalten haben soll" (Connstein). 



Die wichtigsten der bisher vorliegenden Angaben über extracellular 

 wirkende, lösliche Lipasen bei Schimmelpilzen finden sich bei Czapek 

 und in Lafars Handbuch zusammengestellt. 



Deleano (58) züchtete einen schon von E. Rüge (195) bezüglich seiner 

 enzymatischen Eigenschaften eingehend untersuchten Pilz (Lactarius sanguifliius), 

 auf RAULiNscher Nährlösung mit Pepton als N-Quelle und prüfte in verschiedenen 

 Perioden der Entwicklung sowohl das Mycelium wie die Nährflüssigkeit auf Lipase. 

 Um das Enzym aus dem Pilz zu gewinnen, wurde derselbe mit Sand und Glyzerin 

 zu einem Teig verrieben, und 24 Stunden bei 37" C gehalten. Durch Wasser ließ 

 sieb dann eine Lipase extrahieren, die der von Rüge beschriebenen durchaus ent- 

 sprach, aber wesentlich andere Eigenschaften darbot, als die extracellulare Lipase 

 der Nährlösung. Diese letztere wird zwischen 60—65" C zerstört, während die des 

 Pilzgewebes erst bei 70° C unwirksam wird, desgleichen liegt das Optimum der 

 Wirkung dort bei einer höheren Temperatur. 



D. Die proteolytischen Enzyme der Pflanzen. 



Es ist hier angezeigt, einige allgemeine Bemerkungen über die 

 Einteilung und Bezeichnung proteolytischer Enzyme vorauszuschicken, 

 da in dieser Beziehung mancherlei Unklarheiten bestehen. In der 

 ganzen älteren Literatur findet man das größte Gewicht auf die Unter- 

 scheidung peptischer und tryptischer Verdauung gelegt, wobei aus- 

 schließlich die Reaktion (auf Lackmus) als maßgebend angesehen wurde. 

 Nachdem sich aber herausgestellt hat, daß auch tryptische Enzyme bei 

 saurer Reaktion wirksam sind und auch die Bezeichnung „sauer" nicht 

 mehr allein von dem Verhalten gegen Lackmusfarbstoff abhängig ge- 

 macht werden kann, erscheint es geboten, vor allem den gebildeten 

 Spaltungsprodukten Bedeutung beizumessen und demgemäß zur Cha- 

 rakterisierung eines tryptischen Enzymes vor allem den Nachweis der 

 Bildung von Aminosäuren und besonders von Tryptophan zu verlangen. 



a) Proteolyse in Pflanzeiisaiiien. 

 1. Auftreten der Produkte der Proteolyse in Samen und Keimlingen. 



Wie Kohlehydrate und Fette, so finden sich auch Eiweißstoflfe 

 als Reserveniäterial in pflanzlichen Samen in mehr oder weniger 

 großer Menge, vielfach sogar in kristallinischer Form gespeichert; 

 es handelt sich zumeist um gl ob uli n artige Körper („Phytovitel- 

 line" Czapek), welche mit tierischen Globulinen die größte Aehnlich- 



