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bei kurzem Erwärmen mit verdünnter Säure wirksam, was Green auf 

 das Vorhandensein eines „Zymogens" bezieht, das durch schwache 

 Säuren in Enzym umgewandelt wird. 



In der Folge hat Neumeister (170) das Vorkommen proteo- 

 lytischer Enzyme in verschiedenen Keimpflanzen nachgewiesen, indem 

 er sich dabei der Eigenschaft frischer Fibrinflocken bediente, Enzyme 

 durch Adsorption zu speichern. In wässerige Auszüge von Sämlingen 

 (Gerste, Weizen, Mohn, Raps, Mais) wurde feuchtes Fibrin gebracht 

 und dann nach einiger Zeit mit 0,8-proz. Oxalsäure digeriert (Mineral- 

 säuren erwiesen sich als schädlich). Auch die für Hefe erprobte 

 Preßsaftmethode Buchners wurde für Keimpflanzen angewendet, und 

 es gelang Greet und Hahn, mittels derselben in Lupinus-Keimlmgen 

 proteolytisches Enzym nachzuweisen. 



Fernbach und Huber (87) stellten fest, daß ein durch Chamber- 

 land-Filter filtrierter wässeriger Malzauszug Gelatine zu verflüssigen 

 vermag, ein Vorgang, der, wie wir sehen werden, für den Nachweis 

 protolytischer Enzyme bei Bakterien von großer Bedeutung ist. Die 

 genannten Forscher konnten die wirksame Substanz durch Alkohol 

 fällen. Ausführliche Untersuchungen über das eiweißspaltende Enzym 

 der gekeimten Gerste verdanken wir Windisch und Schellhorn 

 (246), sowie Fr. Weiss (242). 



Der letztere bereitete sich eine euzyrahaltige Lösung durch Extraktion zer- 

 quetschten Grünmalzes mit Wasser. Das klare Filtrat bewahrte bei niederer Temperatur 

 (0 — 5 ° C) seine Wirksamkeit mehrere Tage. Zur Prüfung der verdauenden Wirkung 

 wurde ein Eiweißstoff verwendet, der sich aus Weizenmehl durch Behandlung mit 

 55-proz. Alkohol ausziehen läßt (Weizen-Glutin). Durch wiederholtes Ausfrieren 

 und Fällen mit absolutem Alkohol gereinigt, bildete er im Vakuum ein wasser- 

 lösliches weißes Pulver, welches als 2-proz. Lösung in 0,4-proz. Milchsäure an- 

 gewendet wurde. Die Lösung wurde mit dem gleichen Volum Malzauszug 2 Stunden 

 lang bei 47 — 48° C im Wasserbade gehalten. Nach Ausfällung der unzersetzten 

 Eiweißstoffe durch eine 5-proz. Gerbsäurelösung wurde der N-Gehalt des Filtrates 

 nach Kjeldahl bestimmt, und galt seine Zunahme als Maß für die Wirkung des 

 proteolytischen Enzyms. Im Gegensatz zu Windisch und Schellhorn fand 

 Weiss dieselbe stets am stärksten bei saurer Reaktion, während alle Versuche bei 

 neutraler oder schwach alkalischer Reaktion negativ ausfielen. Trotz des günstigen 

 Einflusses, den namentlich organische Säuren haben, sind doch nur äußerst schwache 

 Konzentrationen gestattet (besonders bei Mineralsäuren), und erwies sich das be- 

 treffende Enzym außerordentlich empfindlich gegen geringe Veränderungen im 

 Säuregrade. Vz 7oo HgSO^ wirkte noch günstig, während 1 7oo derselben Säure das 

 Enzym sofort zerstört. Milch- und Essigsäure haben dagegen noch bei 20 — 30 7oo 

 einen sichtlich günstigen Einfluß, und das Optimum liegt für diese Säuren bei 

 2 — 4 7oo- Ein Umstand, auf welchen bisher, wie mir scheint, bei Versuchen über 

 enzymatische Eiweißspaltung nicht genügend geachtet wurde, betrifft die Möglichkeit, 

 daß verschiedene Eiweißstoffe sich einem und demselben Enzym gegenüber ver- 

 schieden verhalten, und daß wohl diejenigen am leichtesten angegriffen werden, auf 

 deren Zersetzung es unter normalen Verhältnissen gerade ankommt. In der Nicht- 

 beachtung dieses Umstandes liegt, wie Weiss mit Recht bemerkt, vielleicht der 

 Grund, weshalb manche Forscher bei dem Bestreben, mit Fibrin als Probematerial 

 proteolytische Samenenzyme nachzuweisen, zu negativen Ergebnissen gelangten. 



W. BuTKEWiTSCH (44) bediente sich zum Nachweis proteolytischer Enzyme 

 in Keimpflanzen {Lupinus, Vicia, Ricinus) der Methode der Autodigestion, welche 

 für das Studium intracellular wirkender Enzyme tierischer Organe zuerst von 

 Salkowski (199) angewendet wurde und große Bedeutung erlangt hat. Es wurden 



