230 W. Biedermann, 



(233) bewährt sich besonders Jodoform, indem es die Enzyme 

 wegen seiner Unlöslichkeit in Wasser nicht schädigt, wohl aber jede 

 Bakterienvegetation verhindert. Vandevelde empfiehlt als Lösungs- 

 mittel für das Jodoform Aceton. Die Acetonjodoformlösung wird 

 der Enzjanlösung zugesetzt, worauf durch die Lösung des Acetons in 

 der Enzymflüssigkeit das Jodoform als feinster Niederschlag gefällt 

 und in der Flüssigkeit verteilt wird." Auch Thymol, Karbol- 

 säure, Salizylsäure, Toluol und Fluornatrium fanden viel- 

 fach Verwendung. Weit ungünstiger wirken Sublimat und Chloroform. 

 Das bei weitem beste, weil schonendste Verfahren besteht in der 

 aseptischen Filtration durch CHAMBERLANDsche Tonzylinder oder 

 Berkefeldfilter, wobei unter völliger Ausschaltung antiseptischer 

 Stoffe jede chemische Schädigung gelöster Enzyme vermieden wird 

 (vgl. Fuhrmann, 89, p. 17 f.). 



Das meist gebrauchte Reagens auf proteolytische Bakterienenzyme 

 ist, wie schon erwähnt, erstarrte Gelatine, deren Anwendung 

 namentlich fein ausgebildet und auch zur quantitativen Bestimmung 

 verwendbar gemacht wurde. 



„In Eeagenzgläser von 8 mm Durchmesser werden 3 ccm Thymol- oder Kar- 

 bol-Gelatine (7 g reine Gelatine in 100 g gesättigter wässeriger Thymollösung oder 

 Karbolwasser) gefüllt. Die Gelatine muß in genau senkrechter Lage erstarren, der 

 obere Rand der Gelatineschicht wird am Glase markiert. Sodann werden 1 — 2, 

 eventl. auch mehr Kubikzentimeter der zu untersuchenden Flüssigkeit, gegebenenfalls 

 noch mit antiseptischem Zusatz, aufgeschichtet, die Gläser bei gleicher Temperatm' 

 aufbewahrt und in bestimmten Zeitintervallen die Höhe der verflüssigten Gelatineschicht 

 mit dem Maßstab gemessen" (Lafars Handb., Bd. 3, p. 122, und Fuhrmann, Vor- 

 lesungen, p. 23, daselbst auch Figur). Mett und Llnossiee haben diese Methode 

 in der Weise verändert, daß sie Stücke von dünnen, mit gefärbter Gelatine gefüllten 

 Glasröhrchen in die zu prüfende Enzymlösung einlegten. In bestimmten Zeiten 

 wird dann die Verkürzung der von beiden Seiten her abgeschmolzenen Gelatinesäule 

 mit dem Mikroskop gemessen. 



Die Gelatinemethode läßt sich in verschiedener Weise für Untersuchung von 

 Flüssigkeiten auf Proteasen modifizieren, und verdienen insbesondere die von 

 Schouten (211) und Ferrii angegebenen Modifikationen allgemeinere Beachtung. 

 Der erstere versetzt 7,5 Proz. Gelatine in gesättigtem Thymolwasser mit fein zer- 

 riebenem Zinnober und läßt je 5 ccm der Mischung in Eprouvetten nach kurzem 

 Durchschütteln bei schräger Stellung unter der Wasserleitung rasch abkühlen und 

 dann in senkrechter Lage erstarren. Auf diese Weise erhält man an der Wand der 

 Eprouvette eine dünne einseitige Gelatineschicht, welche durch den eingeschlossenen 

 Zinnober deutlich sichtbar ist und der nach dem vollständigen Erstarren aufge- 

 gossenen Enzymlösung eine sehr große Oberfläche darbietet (vgl. Fuhrmann, 89 

 p. 26, Fig. 5). „Selbst eine sehr geringe Verflüssigung derselben zeigt sich dann an 

 dem Durchsichtigwerden der Gelatineschicht und dadurch, daß sich ein Ueberschuß 

 von frei gewordenem Zinnober an der untersten Berührungsfläche zwischen Lösung 

 und Gallerte ansammelt." Statt Zinnober kann man noch beaser Baryumsulfat ver- 

 wenden. Dieser schweren, unlöslichen Verbindung kann man sich auch bedienen, 

 um die Grenzlinie zwischen Gelatine und Flüssigkeit in den nach Ferivh beschickten 

 Probierröhrchen deutlicher sichtbar zu machen. Man braucht dann nur der En- 

 zymlösung vor dem Auffüllen etwas BaSO^ beizumischen. Schon nach kurzer 

 Zeit sedimentiert das Sulfat und bildet an der Grenze der festen Gelatine eine dünne 

 weiße Schicht, welche dann uach Maßgabe der fortschreitenden Verflüssigung tiefer 

 und tiefer herabsinkt, was sich an einer dahinter befindlichen Skala leicht messen 

 läßt. (Führmann, 89). 



