232 W. Biedermann, 



nikowii, Micrococcus aseoformis, M. ramosus, Bac. indicus, JB. tetan% 

 Vibrio Massauae u, a. 



Außerdem gibt es aber noch eine große Menge von Bakterien- 

 formen, bei welchen auf das Vorhandensein proteolytischer Enzyme 

 lediglich aus der Verflüssigung der Kulturgelatine geschlossen wurde. 

 „Man kann ruhig annehmen, daß da, wo nicht gerade mit Reinkulturen 

 einer nicht verflüssigenden Bakterienart gearbeitet wird, wo also 

 mehrere Bakterienarten gleichzeitig in einer Flüssigkeit suspendiert 

 sind oder an festen Materialien haften, auch immer solche Species 

 darunter sind, die ein proteolytisches Enzym aussondern und dem- 

 gemäß Gelatine zu verflüssigen vermögen. So findet man in Wasser, 

 Boden, in der Luft stets verflüssigende Arten, und gerade ihre weite 

 Verbreitung weist den proteolytischen Bakterienenzymen eine bedeut- 

 same Rolle teils schädlicher, teils nützlicher Natur zu" (Lafars 

 Handb., Bd. 3, p. 121). Dazu kommt noch, daß nicht nur proteolytische 

 Ektoenzyme, sondern auch Endoenzyme bekannt geworden sind, 

 die, wie die Alkoholase der Hefe, nur durch Zertrümmerung der 

 Zellen frei gemacht werden können und auch nicht verflüssigenden 

 Bakterienarten zukommen. Der Nachweis solcher Endoenzyme gelang 

 zuerst Hahn und Geret (110, 111) mittels des BucHNERschen Preß- 

 verfahrens bei Tuberkel- und Typhusbacillen, ferner auch 

 Krause (142) beim Bac. pyocyaneus. 



TissiER und Martelly (232) haben in bakterienfreien Kulturen 

 des Bac. putrificus, Emmerling und Reiser (79) in den zermahlenen 

 Zellen des Bact. fluorescens liquefaciens Enzyme nachgewiesen, die 

 Fibrin in Pepton und Aminosäuren zerlegten. Um aus den fibrin- 

 haltigen, durch Filtration gewonnenen Flüssigkeiten, die ja natur- 

 gemäß noch eine Menge anderer Substanzen, teils Stoff"wechselpro- 

 dukte der Bakterien, teils unzersetztes Nährsubstrat, enthalten, die 

 proteolytisch wirksame Substanz möglichst rein zu gewinnen, hat 

 Fermi die Alkoholfällung angewendet, an deren Stelle noch besser 

 die Fällung mit Aceton treten kann. In beiden Fällen erhält man 

 durch widerholtes Fällen und Lösen des Niederschlages an Enzym 

 relativ reiche Präparate, die aber ebensowenig, wie in allen anderen 

 Fällen, wirklich reine Enzyme darstellen. Relativ am reinsten erhält 

 man Bakterienproteasen, wenn die betreffenden Mikroben auf eiweiß- 

 freien oder doch eiweißarmen Nährböden gezüchtet werden (Bouillon). 

 Doch hat man hier mit der Schwierigkeit zu rechnen , daß viele 

 Formen unter diesen Umständen überhaupt keine wirksamen Enzyme 

 produzieren. Nach Schmailowitsch (210) und Matzuschita (158) 

 gelingt es, proteolytische Bakterienenzyme so rein darzustellen, daß 

 sie keine Eiweißreaktionen geben. Es handelt sich trotzdem um 

 zweifellos N-haltige Substanzen. 



Die Produktion von Proteasen ist nun nicht nur für die ein- 

 zelnen Bakterienarten verschieden, sondern hängt, wie wir später 

 sehen werden, auch bei einer und derselben Species sehr von den 

 Lebensbedingungen und speziell den Ernährungsbedingungen ab. 



Für eine artliche Verschiedenheit der Bakterienproteasen könnte 

 vielleicht deren Verhalten gegen höhere Temperaturgrade geltend ge- 

 macht werden. In allen bisher untersuchten Fällen darf es als Regel 

 gelten, daß die Wirksamkeit der Enzyme durch einstündiges Erhitzen 

 auf 70° C vernichtet wird. Unterhalb dieser obersten Grenze zeigen 

 sich jedoch beträchtliche Verschiedenheiten. Am empfindlichsten sind 



