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Hefezellen austritt und dann auch zugesetzte Eiweißstoffe zu zer- 

 setzen imstande ist, worauf schon Beijerinck hingewiesen hat, läßt 

 sich am überzeugendsten durch die Untersuchung der eiweiß- 

 spaltenden Wirkung des nach Buchners Verfahren her- 

 gestellten Hefepreßsaftes beweisen. „Einige Kubikzentimeter 

 desselben, auf Thymol oder Karbolgelatine oder auch auf gewöhnliche 

 Nährgelatine unter Toluolzusatz im Reagenzglas geschichtet, ergeben 

 schon nach 24 Stunden bei 22° C eine deutliche Verflüssigung der 

 Gelatine, die nach 2—3 Tagen bei Anwendung von 10 ccm gewöhn- 

 lich vollkommen flüssig geworden ist. Ebenso einwandfrei und über- 

 zeugend wirkt aber die Selbstverdauung (Autodigestion, Autolyse) 

 des Hefepreß saftes: Während der frisch bereitete Preßsaft beim Kochen 

 stark koaguliert, zeigt sich in dem bei 37 ^^ C unter Toluol- oder 

 Chloroformzusatz aufbewahrten Saft schon nach 24 Stunden ohne 

 Kochen eine Niederschlagsbildung, beim Kochen aber eine deutliche 

 Abnahme des Koagulates, das bei 37° C nach 6 — 7 Tagen, bei Zimmer- 

 temperatur nach 10—14 Tagen fast vollständig verschwindet, während 

 sich Aminosäuren, namentlich Leu ein am Boden ausscheiden." Auch 

 in Hefepreßsaft suspendiertes Karminfibrin löst sich nach 24 Stunden 

 und färbt die Flüssigkeit dunkelrot, während die Lösung von koagu- 

 liertem Eieralbumin sich langsamer vollzieht. Am raschesten 

 werden auch in diesem Falle wieder die den Hefezellen 

 eigentümlichen Eiweißstoffe aufgespalten. 



Das Enzym, für welches Hahn und Geret (110) den Namen „En- 

 dotryptase" vorschlugen, wirkt am besten bei schwach saurer Reaktion 

 (0,2 Proz. HCl oder eine äquimolekulare Menge von H2SO4) ; noch 

 günstiger scheint Essigsäure in gleicher Konzentration zu wirken. 

 Bei neutraler oder gar schwach alkalischer Reaktion wird die Wirkung 

 deutlich gehemmt. Schwache, nicht eiweißfällende Antiseptika sind 

 ohne jeden Einfluß (Chloroform, Toluol, Thymol). 0,1 Proz. Form- 

 aldehyd hemmt noch nicht, wohl aber 0,5-proz. Lösung. Neutral- 

 salze begünstigen selbst in stärkerer Lösung die Proteolyse. Al- 

 kohol hemmt von 5 Proz. ab. Das Temperaturoptimum liegt nach 

 den Ermittelungen von Hahn und Geret bei 40 — 45° C. Durch 

 einstündiges Erhitzen auf 60° C wird das Enzym gänzlich vernichtet. 

 Den genannten Forschern gelang es auch, durch fraktionierte Fällung 

 mit Bleiacetat ein Präparat zu gewinnen, welches weder MiLLONsche 

 noch Biuretreaktion gab und sich auch als frei von Invertase erwies. 



Wie Büchner und Hoffmann (39) gezeigt haben, gelingt es, die Endotryptase 

 auf eingetauchten Fibrinflocken durch Adsorption zu fixieren und mit diesen dann 

 aus der Flüssigkeit zu entfernen. Die Flocken werden mit dem Preßsaft 4 — 5 Stunden 

 bei Zimmertemperatur gehalten, dann ausgewaschen und in flüssige Chloroform- 

 bezw. Phenolgelatine eingetragen, so daß sie beim Erstarren der Gelatine mitten in 

 dieser festgehalten werden. Im Verlauf von 3 — 4 Tagen trat (bei 22 " C) Verflüssigung 

 ein, wobei die Flocken zu Boden sanken und zerfielen. 



Das allmähliche Unwirksamwerden des Preßsaftes beim Lagern beruht auf der 

 Wirkung der Endotryptase, indem dieselbe die Zymase verdaut, während andererseits 

 auch das „Ko-Enzym" (siehe p. 127) zerlegt wird. Durch Zusatz von sekundärem 

 Na -Phosphat, KgCOg und Glyzerin läßt sich diese Zerstörung eindämmen. Es 

 scheint übrigens, daß auch das Ko-Enzym an sich die Zymase vor der verderb- 

 lichen Wirkung des proteolytischen Enzyms schützt (Buchner und Hahn). Auf 

 die regenerierende Wirkung des „Kochsaftes" wirkt eine lipasehaltige Emulsion von 



