Die Aufnahme, Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 241 



Die Bildung einer Protease durch Monilia sitophüa macht sich 

 nach Went (243) sofort bemerkbar, wenn Kulturen auf Nährgelatine 

 angelegt werden, die dann sowohl bei freiem Zutritt von wie auch 

 bei Absperrung desselben sich rasch verflüssigt. Went lieferte den 

 Nachweis, daß bei Kultur von Monilia auf 5-proz. Peptonlösung nicht 

 nur die nach 10 Tagen abfiltrierte Flüssigkeit, sondern auch ein Was- 

 serextrakt der am Filter zurückgebliebenen und mit Kieselgur zer- 

 riebenen Pilzmasse 10-i)roz. Gelatine löste. Doch war letzterenfalls 

 eine sehr viel längere Zeit erforderlich, was darauf hinweist, daß in 

 der K u 1 1 u r f 1 ü s s i g k e i t mehr Enzym vorhanden war als 

 in dem Auszug der Pilzmasse. Nach Went ist die Enzym- 

 menge der Flüssigkeit etwa 120mal größer als die, welche sich im 

 Innern der Zellen des Pilzes vorfindet. Die Verflüssigung der Ge- 

 latine erfolgte sowohl bei schwach saurer wie auch bei alkalischer 

 oder neutraler Reaktion. 



Nach Schaeffer peptonisieren Aspergillus niger, fumigatus, glau- 

 €us, Wentii, oryzae, Penicillium glaucum, luteum, italicum, rubrum, ge- 

 ronnenes Hühnereiweiß und Fibrin. 



Abderhalden hat die Fähigkeit von Pilzen Polypeptide zu 

 spalten neuerdings untersucht. Er hat höchst interessante Studien 

 über die Spezifität der peptolytischen Fermente bei verschiedenen 

 Pilzen veröffentlicht, die an die bekannten Untersuchungen von Emil 

 Fischer über die Hefeenzyme anknüpfen. Es ließ sich, wie bei den 

 Zuckerarten, auch bei den Polypeptiden ein unverkennljarer Einfluß 

 der Konfiguration auf deren Angreifbarkeit feststellen. 



Für die peptolytischen Fermente tierischer Organismen ist es bekannt, daß sie 

 nur Polypeptide angreifen, welche die in der Natur vorkommenden 

 Aminosäuren enthalten. „Sehr deutlich kommt dieses Verhalten bei An- 

 wendung von racemischen Polypeptiden zum Ausdruck. Diejenige Kombination, 

 welche die in der Natur nicht vorkommenden optisch aktiven Aminosäuren enthält, 

 wird nicht gespalten. Dieses Verhalten zeigen nicht nur die peptolytischen Fermente 

 des Pankreas- und Darmsaftes, sondern auch die aus Organen gewonnenen, poly- 

 peptid-spaltenden (Endo-)Enzyme. Auch bei niederen Organismen — Avertebraten — 

 konnten bis jetzt nur proteolytische Fermente aufgefunden werden, die gleichfalls 

 eine deutliche Abhängigkeit von der Konfiguration ergeben. Schließlich ergaben 

 Versuche mit keimenden Pflanzen samen, daß auch diese während der Keimung 

 Fermente enthalten, welche racemische Polypeptide asymmetrisch spalten." 



Abderhalden und Pringsheim (4) haben diese Versuche auf Pilze ausge- 

 dehnt und verwendeten den Preßsaft von Allescheria Oayoni, R/dxojms tonkinensis , 

 Aspergillus Wentii und Mucor muceclo. Es ergab sich, daß zugesetzte Dipeptide 

 (Glycyl-dl-Alanin, dl-Alanyl-Glycin, Glycyl-1-Tyrosin) zwar deuthch gespalten wurden, 

 daß dagegen die zu erwartenden Spaltungsprodukte (d-Alanin und Glycyl-d-Alanin) 

 keine Drehung zeigten. Es ließen sich nachweisen: Glykokoll und inaktives Alanin. 

 Die Spaltung war demnach offenbar nicht asymmetrisch erfolgt. Dies erweckte 

 die Vermutung, daß bei Pilzen peptolytische Fermente vorkommen, welche nicht 

 nur Kombinationen von in der Natur vorkommenden Aminosäuren, sondern auch 

 von deren Antipoden spalten. Daß manche Pilze und Hefen nicht nur d-Alanin, 

 sondern auch das in der Natur nicht vorkommende 1- Alan in angreifen, wurde 

 schon früher erwähnt. Versuche, bei welchen den Preßsäften der genannten Pilze 

 einmal dl-Leucyl-Glycin und ferner 1-Leucyl-d-Leucin zugesetzt wurde, er- 

 gaben, daß das letzte Dlpeptid von Allescheria, Rhixopus, und Aspergillus gespalten 

 wurde, während Preßsaft aus Mucor mucedo dasselbe nicht angriff. Es enthalten 

 demnach verschiedene Pilze verschiedenartige peptolytische Fermente. 

 Handbuch d. vergl. Physiologie. II. 1. 16 



