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In weitester Verbreitung scheinen sehr kräftig wirkende proteo- 

 lytische Enzyme auch bei Hutpilzen vorzukommen. 



So konnte Hjort (118) unter Anwendung der zuerst von v. Wittich be- 

 schriebenen und später von Neumeister modifizierten Absorptionsmethode mittels 

 frischen Fibrins in Extrakten von Agaricus ostreatus, welche nach Zerreiben der 

 Pilze mit Sand hergestellt waren, ein bei neutraler Reaktion am stärksten auf 

 Fibrin wirkendes Enzym nachweisen. Neben Albumosen und echten Peptonen fanden 

 sich in der Verdauungsflüssigkeit Leuc in, Tyr OS in und Tryptophan. Alkalische 

 Reaktion hinderte die Spaltung vollkommen, bei saurer Reaktion (0,5-proz. Oxal- 

 säure) erfolgte sie nur sehr schwach. Dagegen wirkte der von vornherein sauer 

 reagierende Auszug von Polyporus sidphuretts nur bei saurer Reaktion. Sowohl HCl 

 (0,2 Proz.), wie Oxalsäure (0,2.5 Proz.) vermittelten die Einwirkung. Zu einer 

 tieferen Eiweißspaltung kam es anscheinend nicht, da sich nur Albumosen und 

 Pepton nachweisen ließen. Weitere Angaben über derartige Pilzenzyme liegen vor 

 von BouRQUELOT und Herissey (30), Kohnstamm, sowie von Fermi und Bus- 

 CAGLIONI (84), welche auch bei Flechten positive Ergebnisse erzielten. 



Delezenne und Moüton (59) fanden neuerdings in Hutpilzen eine Protease, 

 welche durchaus dem Erepsin Cohnheims zu entsprechen scheint, indem sie nur 

 Albumosen, nicht aber Eiweißkörper als solche hydrolytisch zu spalten vermag. 

 Nach ViNES (235), der auch für Hefezellen ein „Erepsin" annahm, wovon bereits 

 die Rede war, sollen auch bei Hutpilzen 2 verschiedene Proteasen vorkommen, 

 eine, welche Fibrin „peptonisiert", d. h. Albumosen und Peptone bildet, und 

 eine zweite (Erepsin), welche Albumosen in nicht eiweißartige Körper (Amino- 

 säuren) spaltet. Jene ist leicht in NaCl-Lösung, kaum in Wasser, diese auch in 

 Wasser löslich. Beide entfalten ihre höchste Wirksamkeit bei der natürlichen 

 Azidität des Preßsaftes der Pilze. Ganz neuerdings haben Abderhalden und 

 RiLLiET (5) die Wirkung des Preßsaftes von Psalliota camprstris (Champignon) auf 

 einige Polypeptide geprüft. Es wurden mehrere Kilo Champignon mit Quarz- 

 sand verrieben und nach Zusatz von Kieselgur unter der hydraulischen Presse 

 ausgepreßt. Der Saft war dunkel gefärbt und wurde beim Stehen dunkelbraun bis 

 schwarz. Es ließen sich in demselben Aminosäuren in allerdings nur geringer 

 Menge nachweisen (Glykokoll, Leucin, Glutaminsäure und außerdem auch 

 Pyrrolidinkarbonsäure), so daß Versuche über die Spaltung zugesetzter 

 Polypeptide ohne weiteres ausführbar waren. Es ergab sich, daß der Preßsaft 

 dl-Alanyl-Glycin, dl-Leucyl-Glycin und Diglycyl-Glycin zu spalten vermag, dagegen 

 ließen sich bei Anwendung von (Gycyl-l-Tyxosin) keine Spaltungsprodukte nach- 

 weisen, und ebensowenig gelang die Isoherung von Glycyl-1-Tyrosin selbst; offenbar 

 war es durch ein tyrosiuaseähnliches Enzym zerstört worden. 



3. NHs-Bildung durch Pilze. 



Höchst bemerkenswert ist der Umstand, daß viele Schimmelpilze 

 eine sehr tiefgreifende Spaltung des Eiweißmoleküls bewirken, wobei es 

 zu reichlicher Entwicklung vonNHg kommt. Schon Naegeli war 

 die Tatsache bekannt, daß Schimmelpilze aus Proteinsubstanzen NHg 

 abspalten, und Wehmer beobachtete später bei Zuchten von Asperg. 

 niger eine durch die NHs-Bildung hervorgerufene regulatorische 

 Ansammlung von oxalsaurem Ammon. Schon de Bary und Ad. Hansen 

 (113) haben das Auftreten von Oxalsäure als Durchgangsprodukt 

 des abbauenden Stoffwechsels bei Schimmelpilzen beobachtet, und 

 Wehmer zeigte, daß ihre Ansammlung wesentlich durch das Vor- 

 handensein von Basen reguliert wird, ob diese nun als Produkte des 



