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scheinlich mehrere Endoenzyme (Endotryptase, Arginase, Erepsin?) 

 beteiligt, und obschon Pfeffer die Meinung vertritt, „daß die lebende 

 Zelle nicht nach den Reaktionen beurteilt werden darf, welche mit 

 dem Tode und in den ausgepreßten Säften eintreten", so glaube 

 ich doch, daß man im gegebenen Falle ganz unbedenklich aus dem 

 Chemismus des Preßsaftes auf den der lebenden Substanz selbst zu- 

 rückschließen darf, ohne freilich so weit zu gehen, wie Palladin, 

 welcher bei der Acetondauerhefe „nicht nur einen mit Eiweißzerfall 

 verknüpften Hungerzustand, sondern auch Ernährung mit ver- 

 schiedenen organischen Stoffen" annimmt. Analoge Wirkungen sind 

 auch von Bakterien bekannt geworden, indem sich die Preßsäfte in 

 mehreren Fällen proteolytisch wirksam zeigten. 



Proteolytische Exoenzyme scheinen Hefezellen ganz zu fehlen, 

 und es sind dieselben daher auch nicht imstande, genuine Eiweiß- 

 körper auszuwerten. Dagegen finden sie sich in weiter Verbreitung 

 bei Bakterien und höheren Pilzen (Schimmel). Für diese 

 ist die weitere Aufspaltung von Aminosäuren unter Frei- 

 werden von Ammoniak besonders charakteristisch, und scheint es 

 sich dabei wieder um besondere Enzyme (Desamidasen) zu handeln. 

 Auch in Extrakten von Hutpilzen konnten Proteasen in vielen 

 Fällen nachgewiesen werden, und es dürfte hier ihr Vorhandensein 

 mit dem oft außerordentlich raschen Wachstum derselben in Zu- 

 sammenhang stehen. 



Die größte Bedeutung kommt aber wohl den Exo-Proteasen 

 der Bakterien, speziell der Fäulnisbakterien zu. 



Fällt ihnen doch die Aufgabe zu, den N toter, pflanzlicher und 

 tierischer Eiweißkörper in eine Form überzuführen, die ihn entweder 

 in einfacherer organischer Bindung (als Aminosäuren) oder, wie in der 

 Mehrzahl der Fälle, als anorganischen N von neuem in den Kreis- 

 lauf der Stoffe bringt. Aehnlich den Tieren, nur noch ein- 

 greifender fungieren zahlreiche Bakterienarten als 

 Zerstörer organischer N-haltiger, hauptsächlich eiweiß- 

 artiger Stoffe. Doch werden verschiedene Eiweißstoffe sehr ver- 

 schieden rasch angegriffen. „Das native Eiweiß leistet dabei den 

 größten Widerstand, und es ist, wie es scheint, lebendes Eiweiß 

 überhaupt absolut widerstandsfähig. In denaturiertem und koaguliertem 

 Zustand sind die Eiweißstoffe viel leichter spaltbar. Eingehende Unter- 

 suchungen über die Wirkungsweise von Bakterienproteasen auf die 

 verschiedenen Eiweißstoffe unter Ausschluß der lebenden Zellen sind 

 leider nicht angestellt." (Fuhrmann.) Wie auch sonst, scheinen als 

 primäre Spaltungsprodukte Albumosen und Peptone zu entstehen, 

 und sind es in vielen Fällen nur diese, die als Produkte bakterieller 

 Exoenzyme mit Sicherheit nachgewiesen werden konnten, so daß 

 es zunächst noch zweifelhaft bleibt, wieviel von den weitgehenden 

 Spaltungsprozessen, die wir in faulenden Substanzen konstatieren 

 können, auf Rechnung von proteolytischen Enzymen zu setzen ist, 

 bezw. wieviel an die Wirkung anderweitiger Enzyme gebunden oder 

 direkt mit dem Lebens- und Wachstumsprozeß der organisierten 

 Zelle verknüpft ist. Durch Emmerling und Reiser (79), sowie Tis- 

 siER und Martelly (232) wurde allerdings der Nachweis erbracht, daß 

 das proteolytische Enzym von Bac. fluorescens liquefac. imstande ist, 

 Arginin, Tyrosin, Leucin und Asparaginsäure, neben Pepton, zu bilden, 

 und man darf vielleicht mit Wahrscheinlichkeit annehmen, daß eine 



