Die Aufnahme, "Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 261 



ähnlich tiefgreifende Eiwcißspaltung auch von anderen protein- 

 zersetzenden Bakterien durch Exoenzyme bewirkt wird ; indessen 

 kann dies bisher nicht als erwiesen gelten und ist insbesondere die 

 Frage noch unentschieden, inwieweit hierbei Exo- und Endoenzyme 

 beteiligt sind. 



Die Produkte, die durch die faulige Gärung aus Eiweißstoffen 

 entstehen, sind sehr mannigfacher Art: CO2, H, HgS, CH4; niedere 

 Fettsäuren (Buttersäure, Valeriansäure), Phenole (Parakresoli ; 

 ferner eine Reihe N -haltiger Körper: NHg, Ammonkarbonat, 

 Annnonsulfid, Aminbasen (Propylamin, Trimethylamin), Amino- 

 säuren (Leucin, Glykokoll, Glutaminsäure, Asparaginsäure); N- 

 haltige Substanzen der aromatischen Reihe (Tyrosin, In- 

 dol, Skatol) usw. 



Es kann selbstverständlich gar nicht die Rede davon sein, alle 

 diese Körper als Produkte eines einzigen Enzyms oder auch nur 

 einer einzigen Bakterienart anzusehen, vielmehr haben wir uns vor- 

 zustellen, daß an dem ganzen Prozeß, den wir als Eiweißfäulnis 

 bezeichnen, nicht nur zahlreiche verschiedene Enzyme, und zwar so- 

 wohl Exo- wie Endoenzyme, sondern auch verschiedene Bakterien- 

 arten gleichzeitig oder nacheinander zusammenwirken. Da, wie bei 

 Hefezellen, die Aufnahme genuiner Eiweißkörper voraussichtlich auch 

 bei Bakterien unmöglich sein dürfte, so liegt es nahe, sich vor- 

 zustellen, daß proteolytische Exoenzyme zu dem Zwecke ausgeschieden 

 werden, die Proteine zunächst in eine resorptionsfähige Form über- 

 zuführen, worauf dann deren weitere tiefer greifende Spaltung Endo- 

 enzymen zufallen würde, wie etwa die Hefezellen an sich unvergärbare 

 Zucker (Disaccharide) zunächst invertieren und dann erst durch be- 

 sondere Endoenzyme (Zymase) in Alkohol und CO2 spalten. Leider 

 sind wir über die eventuellen Endoenzyme der Bakterien noch sehr 

 wenig unterrichtet. 



Unter diesen Umständen ist es zurzeit kaum möglich, sich ein 

 ganz klares Bild von den chemischen Vorgängen bei der Fäulnis 

 zu machen, und nur ganz im allgemeinen kann man den Gang der 

 sukzessiven Veränderungen der fäulnisfähigen Stoffe feststellen. Das 

 Primäre dürfte wohl immer die Ueberführung der Proteine in re- 

 sorptionsfähige Albumosen und Peptone durch ausgeschiedene 

 Enzyme (extracellulare Verdauung) sein, woran sich immer eine weitere 

 hydrolytische Aufspaltung ^u Aminosäuren anschließt, die entweder 

 auch schon extracellular oder erst intracellular erfolgt. Erst dann 

 beginnen diejenigen Prozesse, welche die Fäulnis als 

 solche charakterisieren und an einigen jener hydrolytischen 

 Spaltungsprodukte sich abspielen. Es sind in der Hauptsache drei 

 Reihen typischer Reaktionen nachzuweisen : 



1) Reduktionsprozesse, wobei die Aminogruppe durch H 

 ersetzt wird: auf diese Weise entstehen die Phenyl-, Oxyphenyl- und 

 Indolpropionsäure aus Phenylalanin, Tyrosin und Tryptophan; Bern- 

 steinsäure und Glutarsäure aus Asparagin und Glutaminsäure. 



2) Oxydativer Abbau von Monaminosäuren, zu der um ein 

 C-Atom ärmere Säuren ohne Aminogruppe: Entstehung von Phenyl-, 

 Oxyphenyl- und Indolessigsäure aus den 3 aromatischen Alaninen, 

 sowie von Isovaleriansäure aus Leucin. 



3) Abspaltung von CO2: Bildung von Phenyläthylamin aus 

 Phenylalanin, von Putrescin und Cadaverin aus Ornithin und Lysin, 



