SIS W. Biedermann, 



welches für Lackmus alkalisch, für Phenolphtalein 

 sauer ist. Aus diesem Verhalten läßt sich kein sicherer Schluß 

 auf die Natur des Enzymes ableiten. Auf einen typischen Charakter 

 weist aber wohl die Art der Zersetzung der Eiweißstoffe hin. Fibrin- 

 flocken erscheinen sehr bald graulich verfärbt und zerfallen ganz wie 

 unter der Einwirkung von Trypsin pulvrig in kleinste Stückchen, 

 welche sich als Sediment absetzen, um sich in der Folge bei Vor- 

 handensein einer ausreichenden Enzymmenge fast ohne Rückstand 

 zu lösen. Bei vorsichtigem Eindampfen der Verdauungsflüssigkeit 

 erhielt Mouton kleine, in charakteristischer Weise zu Büscheln grup- 

 pierte Kristalle, welche sich nach ihren Reaktionen als Tyrosin aus- 

 wiesen. Auch die Tryptophan -Reaktion (Rosafärbung und violett- 

 flockiger Niederschlag bei Zusatz von Bromwasser) konnte mit Erfolg 

 angestellt werden. Es bedarf kaum der Erwähnung, daß immer auch 

 zugleich Kontrollversuche mit reinen amöbenfreien Colikulturen ange- 

 stellt wurden. Es kann nach diesen Ergebnissen kaum 

 zweifelhaft sein, daß man es bei der Amöbopr otease 

 mit einem richtigen Amöbotrypsin zu tun hat, und es 

 liegt die Vermutung sehr nahe, daß ein gleiches oder 

 wenigstens sehr ähnliches Enzym auch in den Ver- 

 dauungsvakuolen der Myxomyceten-Plasmodien und 

 wohl auch der Infusorien enthalten ist. Auf alle Fälle 

 scheinen mir die Angaben Krukenbergs über das „Pepsin" der 

 Plasmodien von Aethalium dringend der Nachuntersuchung bedürftig. 

 Bedenken gegen den peptischen Charakter des betreffenden Enzyms 

 flößt schon der Umstand ein, daß, soweit einwandsfreie Beobachtungen 

 vorliegen, die proteolytischen Enzyme bei allen wirbellosen Tieren in 

 ihrer Wirkung dem Trypsin ähnlich sind. Uebrigens hatte schon 

 Beijerinck das Enzym, welches in seinen Versuchen mit A. zymo- 

 phila die Verflüssigung der Gelatine bewirkte, als „Trypsin" be- 

 zeichnet und stützte sich dabei hauptsächlich darauf, daß jene Er- 

 scheinung immer dann am deutlichsten war, wenn die die Amöben 

 begleitenden Mikroben keine Säure produzierten (Hefezellen). 



Höheren Temperaturgraden gegenüber erwies sich Amöbotrypsin 

 sehr empfindlich. Schon unter 55^ C macht sich eine Verzögerung 

 der Wirkung bemerkbar; 3/4 "Stündiges Erwärmen auf 54'^ C setzt 

 die Kraft des Enzyms auf etwa Vio ihrer ursprünglichen Größe herab. 

 Am günstigsten scheinen Temperaturen zwischen 30 und 50^ C zu 

 wirken. Unterhalb 25" ist die Wirkung immer abgeschwächt, aber 

 auch bei Abkühlung auf 8'' noch merklich. 



Mesnil und Mouton (117) haben auch aus Parmjiaecium Aurelia ein proteo- 

 lytisches Enzym extrahiert, indem sie die Infusorien unter Benützung ihrer galvano- 

 taktischen Eigenschaften sammelten und mit Chloroform extrahierten (Konservierung 

 in Glyzerin). Die Wirkung des Enzyms entfaltet sich am besten bei (gegen Lackmus) 

 neutraler Eeaktion, auch bei schwach saurer oder schwach alkalischer ist sie noch 

 bemerkbar. Einwirkung von 56" C durch eine Stunde setzt die Wirkung herab, 

 64" C durch eine Stunde setzt sie auf V,o herab. Gelatine wird gelöst und bei 

 35" C auch langsam Fibrin, das vorher auf 58" C erhitzt war. 



2. Stärkeverdauung. 



Wie bei R h i z p d e n , scheint Stärke auch von ciliaten In- 

 fusorien im allgemeinen nur schwer verdaut und assimiliert zu 



