Die Aufnahme, Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 483 



spaltendes Enzym in den Wasserauszügen von Mesenterialfäden, dagegen erwiesen 

 sich dieselben gegen Kohlehydrate (Stärke, Ccllulose) ganz indifferent. 



Die genauesten Angaben über Ac tinien enzyme verdanken wir 

 Mesnil (51). Er zerkleinerte die frischen Filamente von Anemonia sul- 

 cata und Adamsia Rondeletü mit der Schere, verrieb sie dann mit Sand 

 und etwas Seewasser (1 g der mit Filtrierpapier abgesaugten Fäden 

 auf 10 ccni Wasser). Ein solcher Auszug hielt sich, mit Chloroform 

 versetzt, auf Eis lange Zeit und wurde für die Versuche noch mit 

 dem mehrfachen (dreifachen) Volumen chloroformierten Meerwassers 

 versetzt. In anderen Versuchen kamen die Filamente bei 35" C auf 

 Papier angetrocknet zur Verwendung. Bei Lichtabschluß bewahrten 

 sie in diesem Zustande monatelang ihre Wirksamkeit. Auch in diesem 

 Falle wurde 1 g der frisch gewogenen Fäden mit 10 ccm Seewasser 

 extrahiert. In gleicher Weise wurden dann auch Extrakte anderer 

 Körperteile (Tentakel, Acontien, Oesophagus [Mundrohr]) hergestellt, 

 wobei sich, wie zu erwarten war^ bald herausstellte, daß die Mesen- 

 terialfilamente bei weitem am reichsten an Enzymen waren. 



Die Reaktion solcher Auszüge entsprach im allgemeinen der des 

 Meerwassers und es bedurfte des Zusatzes äquimolekularer Mengen 

 von Soda resp. Säure (HCl), um auf Phenolphtalein im Sinne al- 

 kalischer, auf Methylorange im Sinne saurer Reaktion zu wirken. Es 

 ergab sich, daß die „Actinoprotease" bei neutraler, alkalischer, 

 aber auch bei schwach saurer Reaktion wirksam ist und im allge- 

 meinen tryptischen Charakter zeigt. Das Optimum der Temperatur 

 liegt zwischen 36 und 45" C, doch wird rohes Fibrin auch schon bei 

 viel niedrigeren Temperaturen verdaut (10—20") und selbst bei 5—8" C 

 erfolgt, allerdings erst nach 1 — 2 Monaten, Lösung. Es ist dies von 

 Bedeutung, da ja unter normalen Verhältnissen die Temperatur des 

 W' assers, in welchem die Actin ien leben, 15 — 20" C nicht leicht 

 übersteigt und oft wesentlich tiefer liegt. Bei 55 — 60" C wird das 

 Enzym bereits zerstört. Auch die Natur der Verdauungsprodukte 

 kennzeichnet die Actinoprotease als ein tryp sin ähnliches Enzym: 

 1 ccm der Fermentlösung (entsprechend 0,1 g der Mesenterialfäden) 

 liefert mit 1 g Fibrin in etwa 24 Stunden eine Lösung, welche nach 

 einigen Tagen keine Fällung mehr mit HCl gibt und beim Kochen 

 sich nur ganz wenig trübt. Die Xanthoprotein-Reaktion, die Millon- 

 sche und Biuretreaktion liefern ein positives Ergebnis, doch tritt 

 letzterenfalls niemals eine reine Rotfärbung auf, immer erscheint 

 noch Blau beigemischt. Beim Eindampfen der Flüssigkeit scheiden 

 sich spärliche und kleine Aggregate von Tyrosin kristallen aus. 

 Bei vorsichtigem, tropfenweisem Zusatz von Bromwasser erfolgt 

 Violettfärbung und schließlich Ausscheidung eines violetten Sedimentes 

 (Tryptophanreaktion). Gekochtes Fibrin sowie koaguliertes 

 Eieralbumin werden viel schwieriger angegriffen, doch erfolgt auch 

 in diesem Falle wenigstens teilweise Lösung und Peptonbildung, na- 

 mentlich wenn es sich um koaguliertes Eiweiß in feinster Verteilung 

 handelte. Weniger geeignet erwiesen sich MsTTsche Röhrcheu. Rote 

 Blutkörperchen werden durch die enzymhaltigen Extrakte in ganz 

 ähnlicher Weise verändert, wie in dem Falle, wenn sie ins Innere 

 verdauender Endothelzellen aufgenommen wurden. Bemerkenswert 

 ist die sehr verschiedene Intensität der W^irkung auf quergestreifte 

 Muskelfasern verschiedener Tiere: 1 ccm der Enzymlösung verdaute 

 40 cg Crustaceenmuskeln bei 36" C in 15 Stunden; unter gleichen 



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