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Abwesenheit von Säuren ist das Pepsinogen ziemlich beständig; in neutralen oder 

 alkalischen Lösungen erfolgt die Umwandlung nur sehr langsam und in einem 

 Glyzerinextrakt kann es sich viele Jahre laug unverändert erhalten. 



Glaessner (254, 255) extrahierte „Propepsin" aus der Fundusschleimhaut des 

 Schweinemagens mittels sehr verdünnter Sodalösung unter Zusatz von Toluol. Es 

 gelang ihm, die Extrakte ganz eiweißfrei zu machen, so daß die so gewonnenen 

 Zymogenlösungen nicht mehr die gewöhnlichen Eiweißreaktionen gaben. Die nahen 

 Beziehungen zum wirksamen Ferment prägen sich nicht nur in der kolloidalen 

 Natur, der Nichtkoagulierbarkeit, der Adsorptionsfähigkeit, der Zerstörbarkeit durch 

 höhere Temperaturgrade und wenig eingreifende chemische Agentien aus, sondern 

 auch in dem Umstände, daß die Ueberführung in wirksames Enzym bei Anwendung 

 der geeigneten Mittel (verdünnter Mineralsäuren) mit einer Raschheit erfolgt, „welche 

 nur bei einem sehr einfachen und glatt verlaufenden chemischen Prozeß verständlich 

 ist". Im Anschluß an den Versuch, das Propepsin rein darzustellen, sei noch 

 in Kürze der Bemühungen gedacht, das Pepsin selbst zu isolieren. Sie haben 

 leider ebensowenig, wie die entsprechenden Versuche mit der Diastase, bisher zu 

 einem völlig befriedigenden Resultate geführt, dürfen aber doch wohl auf ein allge- 

 meineres Interesse rechnen, da sie dem erhofften Ziel sich wenigstens einigermaßen 

 genähert haben. Nachdem schon W asmann (640) versucht hatte, die wirksame Substanz 

 aus der Schleimhaut des Schweinemagens zu isolieren, digerierte Brücke Schleim- 

 haut vom Schweinemagen mit verdünnter H^PO^ bei 38° C und neutralisierte dann 

 mit Kalkwasser. Das entstehende Calciumphosphat reißt das Pepsin mit nieder und 

 hält es so fest, daß es durch das nachfolgende Auswaschen der Verdauungsprodukte 

 mit H,0 von dem Kalksalz nicht entfernt wird. Hierauf löst man den Niederschlag 

 in verdünnter HCl und dialysiert, wobei die HCl im Dialysator wiederholt ersetzt 

 werden muß. Nachdem alles Calciumphosphat und auch schließlich die HCl dif- 

 fundiert ist, wird das Pepsin durch viel Alkohol gefällt und derselbe möglichst 

 schnell durch Filtration von dem Niederschlag entfernt. Auch durch konzentrierte 

 alkoholische Lösungen von Cholesterin läßt sich das Enzym iällen, weil dieses ja 

 bei der Vermischung seiner weingeistigen Lösung mit Wasser ausfällt und dadurch 

 ebenfalls sehr geeignet ist, das Pepsin mitzureißen. Löst man dann wieder in 

 Alkohol, so bleibt das letztere ungelöst zurück. Die absolute Unfähigkeit des 

 Pepsins zu diffundieren, gestattet es, auch aus Magensaft direkt eine fermentreiche 

 Flüssigkeit zu gewinnen. 



Die reinsten Präparate, welche bisher erhalten wurden, geben keine Eiweiß- 

 reaktionen. Eme von Sundberg (616) nach der BRÜCKEschen Methode hergestellte 

 Pepsinlösung wurde weder durch Gerbsäure noch durch Sublimat, noch auch durch 

 Bleisalze getrübt, dagegen durch Alkohol gefällt und zerstört. 



Nach der gleichen Methode wie Sundberg stellte auch Sjöqvist (599, 6(X)) 

 eine anscheinend eiweiß- und salzfreie Pepsinlösung unter Benützung eines käuf- 

 lichen „Pepsinpräparates" dar, das weder die HELLERsche Probe noch Millons 

 Reaktion oder die Biuretreaktion gab. Die Menge der organischen nicht flüchtigen 

 Substanz betrug in 100 ccm 0,067 g, die Asche 0,008 g. Trotz dieser geringen Sub- 

 stanzmenge verdaute die Lösung koaguliertes Albumin vortrefflich. 



Nachdem bereits Frau Schoumow-Simanowsky durch einfaches Abkühlen von 

 Magensaft auf 0** ein festes Produkt, welches sie als ,, körniges Pepsin" bezeichnete, 

 erhalten hatte, glaubte auch Friedenthal (237) bei Untersuchung des reinen 

 Magensaftes eines nach Pawlow operierten Hundes sich überzeugt zu haben, daß 

 das Pepsin in Form einer sehr komplizierten uukleoproteidartigen Verbindung ab- 

 gesondert wird, die durch bloßes Verdünnen des Magensaftes in der Kälte aus- 

 fällt und sämtliche für Nukleoproteide charakteristische Spaltungsprodukte, wie 

 Pentose, Xanthinbasen, HgPü^ und Eiweißkörper, aufwies. Doch konnte er die 

 Nukleoproteidgruppe abspalten, ohne das Ferment unwirksam zu machen. Auch 



