Die Aufnahme, Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 1259 



Pekelharixg (502, 503) war ursprünglich der Meinung, daß ein von ihm durch 

 Dialysieren aus frischem Magensaft dargestellter nukleoproteidartiger (P-haltiger), 

 peptisch sehr wirksamer Körper das Ferment darstelle. Später erhielt derselbe Forscher 

 jedoch ein P-freies Präparat sowohl laus dem Magen des Sehweines wie dem des 

 Hundes und glaubt, daß er nun wirklich das reine Enzym in Händen habe. 

 Am einfachsten gestaltet sich die Darstellung bei reinem Hundemagensaft. Derselbe 

 wurde bei etwa O^C dialysicrt, wobei ein Niederschlag entstand, der abzentrifugiert, 

 mit einer kleinen Menge der Flüssigkeit auf ein Filter gebracht und mit destilliertem 

 Wasser gewaschen, abgepreßt und getrocknet wurde. Diese Fällung bestand aus 

 kleinen, durchsichtigen Kügelchen, welche den Globulithen aus Eiereiweiß sehr 

 ähnlich sehen. Bei der Analyse ergab sich ein konstanter Cl-Gehalt von 0,49 Proz. ; 

 außerdem fand sich im Mittel 



C = 52 Proz. 



H= 7 „ 



N = 14,.S „ 



S =- 1,Ö5 „ 

 Aehnliche Werte hatte auch Frau Schoümow-Simanowsky für das mittels Ab- 

 kühlung aus dem Magensaft des Hundes gefällte und mit Alkohol gewaschene 

 „Pepsin" gefunden. 



Die peptische Wirkung des Präparates war eine äußerst energische (noch 0,001 rag 

 der Substanz vermochten in 6 ccm 0,2-proz. HCl eine zwar schwache, aber doch 

 deutliche Wirkung auf Fibrin auszuüben). Auf Grund seiner Befunde steht Pekel- 

 HARING nicht an, das von ihm dargestellte ,, Pepsin" als eine sehr komplizierte 

 Eiweißsubstanz anzusehen, und sieht in Uebereinstimmung mit Nencki und Sieber 

 (469) in dem Umstand, daß es möglich ist, Pepsinlösungen zu bereiten, welche Ei- 

 weiß kräftig verdauen und dennoch die Reaktionen von Eiweiß nicht zeigen, keinen 

 Grund, die Eiweißnatur des Pepsins zu verneinen. Man wird sich kaum einer 

 Täuschung hingeben, wenn man das letzte Wort in dieser Sache für noch längst 

 nicht gesprochen hält. Auch Pekelharings Pepsin dürfte kaum als chemisch 

 ,,rein" gelten können, wie es Oppenheimer (487) anzunehmen scheint (1. c. p. 257). 

 Uebrigens hat Schrumpf (582) neuerdings wieder „ein nach den üblichen Begriffen" 

 eiweißfreies Pepsin dargestellt, welches sich als sehr wirksam erwies. Die 

 Schleimhaut von frischen Schweinemägen wurde mit Kieselgur zerrieben und dann 

 nach Buchners Verfahren ausgepreßt, durch CHAMBERLAND-Filter filtriert und 

 dialysiert. Das Dialysat wurde mit einer Lösung von Cholesterin in Alkoholäther 

 gefällt und der Niederschlag mehrmals in Wasser suspendiert und wieder mit etwas 

 Aether gelöst. So erhält man schließlich ein ganz klares Filtrat, welches keine 

 Eiweißreaktionen gibt und deren Gehalt an organischer Substanz nur 0,0033 g 

 = 0,033 Proz. beträgt. (Vgl. auch die Angaben von Giacosa im Cbl. f. Biochem. 

 u. Biophysik, Bd. 10, 1910, p. 997.) 



Kommt es nun darauf an, den Gehalt an Pepsin in einer Lösung 

 oder in der Magenschleimhaut selbst abzuschätzen, so kann dies na- 

 türlich nur so geschehen, daß man die eiweißverdauende Kraft von 

 Lösungen vergleicht, deren Säuregehalt und deren Gehalt an Salzen 

 und schon gebildeten Verdauungsprodukten möglichst gering ist. Denn 

 nicht nur gegen Alkalien und alkalische Salze erweist sich das Pepsin 

 höchst empfindlich, sondern auch durch die Gegenwart von neutralen 

 Salzen der Alkalien und alkalischen Erden (NaCl, KCl. MgSO.,, Na.,S04 

 etc.) wird die Pepsinverdauung wesentlich beeinträchtigt, und zwar 

 oft schon in ganz kleinen Dosen. Möglichst von Salz befreites Ei- 

 weiß löst sich in künstlichem Magensalt sehr leicht, oft schon nach 

 Sekunden, nach Zusatz von 0,5—0,6 Proz. NaCl wächst die Autlösungs- 

 zeit um das 3 — 50-fache. Ganz besonders schädlich erweisen sich, 



