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aktion der Fermentlösung, indem sich zeigte, daß das Trypsin bei neutraler oder 

 schwach saurer Reaktion noch weniger widerstandsfähig gegen Erhitzung ist als 

 in 0,25-proz. Sodalösung: alle Trypsinproben, die bei alkalischer Reaktion durch 

 50" C zerstört zu sein pflegten, gingen in neutraler oder saurer Lösung schon bei 

 45° C (nach ö Minuten) zugrunde. „Noch interessanter ist es, daß bei neutraler 

 oder schwach saurer Reaktion weder Albumosen und Peptone (Eiweißkörper) noch 

 Salze das Ferment zu schützen vermögen. Man muß daher annehmen, daß die 

 alkalische Reaktion an sich d ie Widerstands fähigkeit des Trypsins 

 gegen die Erhitzung vergrößert. Die Salze und Eiweißkörper helfen nur 

 sozusagen der alkalischen Reaktion deren schützenden Einfluß prägnanter zum Vor- 

 schein zu bringen." 



Es ließ sich erwarten, daß für eine neutrale oder schwach saure Trypsinlösung 

 schon geringere Wärmegrade genügen, um die proteolytische Wirksamkeit des Enzyms 

 zu schwächen, als bei alkalischer Reaktion. In der Tat genügt unter diesen Um- 

 ständen schon eine Temperatur von 40" C (10 — 15 Minuten), um eine merkliche 

 Beeinträchtigung der Wirkung zu erzielen. 



Wie man sieht, besteht eine sehr weitgehende Analogie zwischen dem Verhalten 

 des Trypsins einerseits, des Pepsins und Ptyalins andererseits gegen Tem- 

 peraturerhöhung. Bei allen drei Enzymen hängt der zerstörende Wärmegrad von 

 verschiedenen Umständen ab. Es tritt zunächst deutlich hervor, „daß das Fer- 

 ment im Sekrete und isoliertes Ferment bei verschiedenen Tempera- 

 turen vernichtet werden, und zwar ist im ersten Falle das Enzym 

 resistenter als im zweiten". Es hängt dies unzweifelhaft von der Anwesenheit 

 gewisser Substanzen im Sekrete ab, welche das Enzym zu schützen vermögen. „Für 

 die proteolytischen Fermente (Pepsin, Trypsin) ergab sich als von wichtigster Be- 

 deutung die Reaktion, bei welcher dieselben der Erhitzung unterworfen werden. 

 Die Reaktion, die für die beste Entfaltung der spezifischen 

 Leistungsfähigkeit dieser Enzyme notwendig ist, die saure für 

 das Pepsin, die alkalische für das Trypsin, schützt dieselben zu- 

 gleich vor dem schädigenden Einflüsse eines gewissen Wärme- 

 grades: daher werden das Pepsin und Trypsin in neutraler Lösung durch niedrigere 

 Temperatur zerstört als das eine in der sauren, das andere in der alkalischen. Für 

 das Ptyalin scheint dagegen die Reaktion ohne große Bedeutung in dieser Beziehung 

 zu sein." „Das zweite wichtige Moment ist die Anwesenheit von Salzen und 

 Eiweißkörpern. Verschiedene Körper und speziell einige Am- 

 moniaksalze für das Trypsin und Ptyalin, sehr zahlreiche für das 

 Pepsin, ferner Eiweißkörper (Albumosen, Peptone) besitzen die 

 Eigenschaft, die Resistenz der Verdauungsenzyme gegen die Er- 

 hitzung zu heben." (Blernatzki.) „Je reiner das Enzym ist, desto 

 weniger widerstandsfähig ist es gegen die Temperaturerhöhung." 



In neuester Zeit hat auch E. W. Schmidt (577) die Untersuchungen Bier- 

 NATZKls weiter fortgeführt. Er konnte feststellen, daß Trypsin in einer 5-proz. 

 Peptonlösung sogar Aufkochen ohne Schaden verträgt. Auch Gelatine- und Agarlösungen 

 schützen das Ferment vor Zerstörung bei Siedehitze. Noch erstaunlicher ist die 

 Widerstandsfähigkeit trockener Trypsinpräparate. Schmidt suspendierte Trypsin- 

 pulver in wasserfreiem Glyzerin und erhitzte mehrere Minuten zum Sieden (Siede- 

 punkt 292"!); mit 0,3-proz. NajCOg -Lösung verdünnt, verdaute dann das Gemisch 

 eine Fibrinflocke ganz glatt. Es gelingt so durch Erhitzen passender Gemenge von 

 Trypsinpulver und Agar oder Celloidin, völlig sterile, keimfreie Fermentpräparate 

 herzustellen, die es verstatten, ohne antiseptische Beimischungen mit gehörig sterili- 

 sierten Eiweißstoffen aseptische Verdauungsversuche in vitro anzustellen, die im übrigen 

 ganz normal verliefen. (F. W. Schmu)T.) Eine solche Methode erschien um so er- 

 wünschter, als der bakterizide Wert des gerade bei Pankreasverdauungsversuchen so 



