Die Aufnahme, Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 1417 



viel verwendeten Thymols neuerdings in Frage gestellt wurde. F.W.Schmidt 

 (577 a) konnte sich überzeugen, „daß in allen Verdauungsgemischen mit Thymol, die 

 schwach alkalische Reaktion zeigten, lebende Bakterien in wechselnder Zahl vor- 

 handen waren", so daß das Resultat eines Versuches, bei dem Eiweiß der Einwirkung 

 tryptischer Fermente unter Zusatz von Thymol unterworfen wird, nicht als ein- 

 wandfrei gelten kann. „Die in den Verdauungsgemischen vorhandenen Bakterien 

 greifen sowohl das Ferment an, wie sie auch das der Verdauung unterworfene Ei- 

 weiß mitabzubauen imstande sind. Die entstandenen Spaltungsprodukte können 

 deshalb nicht allein auf Rechnung einer spezifischen Wirkung des beigegebenen tryp- 

 tischen Enzymes gesetzt werden." Außer für die gemeinsten Fäulnisbakterien ist 

 das Thymol auch noch für eine ganze Anzahl anderer Formen (Bacillus fluorescens, 

 Uquefaciens, Bacillus vulgaris) ungiftig. Uebrigens erleidet die Anwendung der 

 üblichen Antiseptika bei Pankreasverdauungsversuchen schon dadurch eine gewisse 

 Einschränkung, daß, wie Kaufmann (349) gezeigt hat, sowohl Thymol wie Toluol, 

 Chloroform und Fluornatrium schwächere Trypsinlösungen in ihrer fibrinverdauenden 

 Kraft merklich schädigen. 



Unter gewöhnlichen Verhältnissen hängt, wie bei allen anderen daraufhin unter- 

 suchten Fermenten, auch beim Trypsin die Lösungsgeschwindigkeit von festem Ei- 

 weiß (Fibrin) ganz wesentlich mit von der Menge des vorhandenen Enzymes ab. 

 Nach den sehr eingehenden Untersuchungen von Palladin (489), in dessen Arbeit 

 sich auch die gesamte einschlägige Literatur berücksichtigt findet, wird das Trypsin 

 im Gegensatz zum Pepsin bei der Verdauung ungleich stärker verbraucht. Anderer- 

 seits aber hemmen die gebildeten Peptone die Pepsinverdauung sehr bedeutend, die 

 Trypsinverdauung aber gar nicht. Es ist mehrfach behauptet worden, daß auch für 

 das Trypsin die SCHÜTZ-BoRissowsche Regel Geltung habe, und auch Palladin 

 fand das Quadratwurzelgesetz unter den gewöhnlichen Versuchsbedingungen nahezu 

 bestätigt. Dies gilt aber nur, wenn man das zerkleinerte Eiweiß einfach in die Ver- 

 dauungsflüssigkeit bringt oder MEXTsche Röhrchen damit füllt. Werden aber mög- 

 lichst alle Störungen und Hemmungen (durch Verdauungsprodukte) vermieden und 

 handelt es sich um die Verdauung von festem Eiweiß (oder Leim), so sind die 

 gelösten Mengen proportional der Kubikwurzel aus dem Quadrat 

 der Fermentmengen, ein Satz, den GrÜtzner auch für das Pepsin als geltend 

 betrachtet. Bei Anwendung von gelöstem Eiweiß fand Palladin, wie auch schon 

 andere Beobachter eine direkte Proportionalität zwischen den Fermentmengen 

 und den von ihnen gelösten Eiweißmengen. „Die n-fache Menge Ferment arbeitet 

 Q-mal so schnell wie die einfache" (Vollhard). 



6) Die chemischen Wirkungen des Trypsins. 



Wie das Pepsin in saurer Lösung Eiweißkörper auflöst und 

 schließlich in Albumosen und Peptone verwandelt, so werden die- 

 selben auch vom Trypsin in schwach alkalischer Lösung (aber auch 

 bei neutraler oder schwach saurer Reaktion) in ganz analoger Weise 

 hydrolytisch gespalten, doch besteht der wesentliche Unterschied, daß 

 letztereufalls die Spaltung weitergeht, indem schließlich auch ver- 

 schiedene Aminosäuren gebildet werden. Aber auch der ganze Ver- 

 lauf der Lösung gestaltet sich bei der Trypsinverdauung etwas anders 

 als bei der peptischen Verdauung. Das Trypsin zertrümmert mehr, 

 wie das ja auch der von Kühne geschaffene Name besagen soll, die 

 Eiweißkörper, namentlich das Fibrin, in kleine Krüraelchen ; das 

 Pepsin löst sie von den Rändern her allmählich auf. (Palladin.) 



Es ist sehr bemerkenswert, daß gewisse Eiweißkörper oder dem Eiweiß nahe- 

 stehende Substanzen von Trypsin kaum angegriffen werden. Hier ist vor allem das 



