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Bindegewebe (kollagene Substanz) zu nennen, sowie die im frischen Ei er klar 

 und im Blutserum enthaltenen Eiweißstoffe, ja es wird durch die Anwesenheit 

 dieser Körper sogar die tryptische Verdauung anderer Stoffe gehemmt, auch das 

 reine Hämoglobin erweist sich Trypsin gegenüber als außerordentlich schwer an- 

 greifbar. „Im genuinen (Pf erde-)Serum widersteht ein annähernd 

 konstanter erheblicher Teil des koagulablen Eiweißes derTrypsin- 

 verdauung und wird auch bei längerer Einwirkung des Fermentes 

 und bei Zusatz neuer Fermentmengen nicht weiter beeinflußt. 

 (OppENHErMER Und Aron, 487 a.) Allerdings handelte es sich bei diesen Versuchen 

 um relativ kurze Zeiten (Maximum 12 Tage) und nicht sehr große Enzymmengen. 

 Durch Anwendung ungeheurer Enzymmengen und sehr langer Zeiten soll es 

 nach OppEjSTHEIMER und Michaelis (zit. 487 a) allerdings gelingen, auch genuines 

 Serum restlos (bis zum Verschwinden der Biuretreaktion) aufzuspalten. Die er- 

 wähnte Resistenz der Serumeiweißkörper geht zum größten Teil 

 verloren, wenn das Serumeiweiß durch Koagulation denaturiert 

 wird; sie wird auch durch kurze Vorbehandlung mit Pepsinsalzsäure erheblich ver- 

 ringert. Man durfte voraussetzen, daß auch im Darm selbst wie außerhalb des- 

 selben Serum, welches nur der tryptischen Verdauung unterliegt, schlechter ausge- 

 nützt wird, als solches, welches vorher durch peptische Vorverdauung denaturiert 

 wurde. Versuche, welche Oppenheimer und Rosenberg (487 a) in dieser Richtung 

 an Hunden mit einer sogenannten selbstschließenden Darmfistel anstellten, sprechen 

 durchaus zugunsten einer solchen Voraussetzung. Man hat diese Resistenz der ge- 

 nannten, in natürlicher Lösung vorkommenden Eiweißstoffe mit dem Vorhandensein 

 von Antikörpern (Antitrypsin) namentlich im Blute in Zusammenhang bringen 

 wollen, indessen kann dieser Umstand, wenn überhaupt, nicht allein dafür ver- 

 antwortlich gemacht werden, indem sich bei vergleichenden Versuchen (in vitro) mit 

 normalem und mit inaktiviertem, durch Erwärmen auf 68° seines Antitrypsins 

 beraubtem Serum herausstellte, daß bei Anwendung gleicher Trypsinmengen nach 

 einer gewissen Zeit in beiden Fällen ein gleicher Anteil des Serumeiweißes un- 

 angegriffen gefunden wurde. Nur in den ersten Stadien trat eine deutliche 

 Differenz im Sinne einer Verzögerung der Angreifbarkeit hervor. „Das genuine 

 Serum erreicht langsam, erst nach mehreren Tagen, einen Punkt, den das inakti- 

 vierte schon nach 24 Stunden erreicht hat." Somit ist offenbar die Angreifbarkeit 

 oder Nichtangreifbarkeit des genuinen Serumeiweißes durch Trypsin an gewisse be- 

 sondere Eigenschaften desselben geknüpft. Ob dieselben mehr physikalischer oder 

 chemischer Natur sind, bleibt vorläufig dahingestellt. Hedin (293 aa) denkt an eine 

 „Aufnahme und Verfestigung des Trypsins entweder durch das Serumalbumin selbst 

 oder durch irgendwelche ihm anhaftende Substanz". Wenn man sich aber erinnert, 

 daß Abderhalden und Steinbeck (4) neuerdings nachgewiesen haben, daß ge- 

 löste Eiweißkörper auch dem Pepsin gegenüber resistent erscheinen (vgl. oben 

 p. 1301 f.), so liegt die Vermutung nahe, daß auch im vorliegenden Falle der Zu- 

 stand der Lösung die Hauptursache der Unangreifbarkeit darstellt. 



Daß aber auf der anderen Seite auch feste Eiweißsubstanzen von Trypsin 

 schwer oder gar nicht angegriffen werden, dafür liefern einmal das rohe, frische 

 Bindegewebe und dann vor allem lebende Zellen die besten Beispiele. In 

 ersterer Hinsicht ist es bekannt, daß wenigstens bei den Menschen rohes Binde- 

 gewebe fast quantitativ mit den Faeces ausgeschieden wird, wenn die Magenver- 

 dauung fehlt oder doch nur mangelhaft erfolgt. Wir verdanken hierüber namentlich 

 Ad. Schmidt (576 a) eingehende Untersuchungen. Wie die Pepsin-HCl- Wirkung, 

 so hat man auch die Trypsinverdauung mit Erfolg für histologische Zwecke benützt, 

 so unter anderem zur Erforschung des retikulierten Bindegewebes (vgl. Mall, 422 a). 



Die verschiedene Wirkung von Magen- und Pankreasverdauung läßt sich, da 

 Muskelfasern bis zu einem gewissen Grade der Pepsin-HCl- Wirkung widerstehen. 



