1420 W. Biedermann, 



fraktionierte All^oholfällung gewinnen, verlor aber dabei an Wirksamkeit. Nach 

 Weinland sollen auch in der Schleimhaut des Magens und Darmes ähnliche Anti- 

 fermeute enthalten sein, indessen kann diese Frage zurzeit noch nicht als sicher 

 entschieden gelten. Nach Cohnheim, der, wie auch Matthes, den „Fibrinschutz" 

 durch Darmextrakte bestätigte, beruht derselbe „auf einem Zuviel von Enterokinase'*, 

 die in größerer Menge die Trypsin Wirkung beeinträchtigen soll (vgl. Nagels Handb., 

 Bd. 2, p. 597). Für die vitalen Eiweißkörper besteht außerdem die Möglich- 

 keit, daß auch die Konfiguration des Eiweiß moleküls eine ganz 

 wesentliche Rolle bei der Widerstandsfähigkeit derselben spielt. 

 Darauf scheint auch, wie Abderhalden bemerkt, die Tatsache hinzuweisen, daß 

 die tryptische Spaltung viel rascher und gründlicher erfolgt, wenn eine Vorbehand- 

 lung mit Pepsin-Salzsäure vorausging. Pollak (510 c) gelang es durch geeignete 

 Behandlung mit Säure, ein Pankreasextrakt so zu verändern, daß es zwar noch 

 Gelatine, nicht aber Eiweiß zu verdauen vermochte. Er schließt daraus, daß die 

 leimverdauende Kraft des Trypsins einem besonderen, spezifisch auf diesen Protein- 

 körper abgestimmten Fermente („Glutin ase") zuzuschreiben sei. Man wird dieser 

 Schlußfolgerung kaum beistimmen können, solange nicht Versuche mit reinem Pan- 

 kreassaft vorliegen, jedenfalls beweisen sie nicht, ,,daß das bisher als einheitlich an- 

 gesehene Trypsin ein Fermentgemenge ist". 



Wie schon erwähnt, war es zuerst Kühne, welcher die tiefgehende Spaltung 

 der Eiweißkörper durch das Trypsin erkannte und die Entstehung reichlicher Mengen 

 von Aminosäuren (Leucin, Tyrosin) nachwies. Doch sollten diese nur aus der 

 Zerlegung eines gewissen Anteiles der Peptone (Hemipepton) hervorgehen, wäh- 

 rend ein anderer Teil derselben (Antipepton) sich durchaus refraktär verhielt. 

 Ich will die viel umstrittene Frage nach der Natur des sogenannten Antipeptons 

 hier nicht ausführlich erörtern. Es wird genügen, wenn ich erwähne, daß KimNE 

 selbst sein Antipepton keineswegs für eine einheitliche Substanz, sondern für ein 

 Gemenge (peptonartiger?) Körper hielt. Siegfried (597a) hat neuerdings zwei 

 verschiedene Antipeptone (a und ß) angenommen und die KÜHNEsche Auffassung 

 wesentlich modifiziert. „Er nimmt an, daß bei der Einwirkung von Trypsin auf 

 Eiweiß ein Teil desselben unter Bildung von Aminosäuren und Basen leicht zersetzt 

 wird und daß hierbei Körper (Peptone) gebildet werden, welche die Tyrosingruppe 

 nicht enthalten und der weiteren Aufspaltung durch Trypsin hartnäckig wider- 

 stehen." Es soll diesen Körpern die elementare Zusammensetzung (CjoHjjNgOg) und 

 (CjjH'jyN^OB) zukommen. Bei Hydrolyse mit kochenden Säuren erhielt er als 

 Spaltungsprodukte Lyain, Glutaminsäure und Asparaginsäure (Arginin?). Der ange- 

 führte Satz von Siegfried ist, wie E. Fischer und Abderhalden später zeigten, 

 richtig, wenn die Verdauung nicht allzu lange fortgesetzt wird. ,,Im anderen Falle 

 aber werden die , Peptone' weiter gespalten, wie das Verschwinden der Biuretreaktiou 

 zeigt" (225). Schon vorher hatte Kutscher nachgewiesen, daß bei einer ausge- 

 dehnten und hinreichend energischen Trypsinverdauung die biuxetgebende Substanz 

 auf einen ganz geringen Rest zusammenschrumpft. „Als Endprodukte einer protra- 

 hierten Trypsinverdauung treten schließlich Leucin und Tyrosin auf; nach 

 deren Auskristallisieren gelangt man zu einem Sirup, der die übrigen Endprodukte 

 der Verdauung, nämlich die Hexonbasen Lysin, Arginin, Histidin, weiter Am- 

 moniak, Asparaginsäure, sowie sehr viel unbekannte Substanz enthält und der 

 Hauptsache nach das darstellt, was bisher unter dem Sammelnamen .Antipepton' 

 bezeichnet wurde." (Kutscher, 371 u. 372.) Weitere Aufschlüsse über die tryptische 

 Eiweißspaltung verdanken wir dann namentlich den zahlreichen Untersuchungen 

 Emil Fischers und seiner Schüler; aus denselben ergab sich zunächst, daß, wie 

 auf Grund der Resultate der Säure- und Alkalispaltung verschiedenartiger 

 Eiweißkörper zu erwarten war, auch die enzymatische Hydrolyse in den einzelnen 

 Fällen qualitativ und quantitativ sehr verschieden zusammengesetzter Aminosäure- 



