Die Aufnahme, Verarbeitung und Assimilation der Nahrung. 1421 



gemische als Endprodukte der Verdauung liefert, daß aber außerdem in der 

 Mehrzahl der Fälle ein nicht weiter angreifbarer Rest übrigbleibt. 

 Bo wurde bei der tryptischen Verdauung von Casein neben Tyrosin, Leucin, 

 Alanin, Asparaginsäure und Glutaminsäure als Endprodukt ein poly- 

 pep tidartiger Stoff erhalten, der bei weiterer Hydrolyse mit kochender HCl 

 reichliche Mengen von a-Pyrrolidinkarbonsäure und Phenylalanin lieferte. 

 Dagegen scheinen die letztgenannten Aminosäuren frei niemals in merklicher Menge 

 aufzutreten. Ein ähnliches Ergebnis wurde auch bei langer Einwirkung von Trypsin 

 aufEdestin, Hämoglobin, Serumglobulin, Eieralbumin und Fibrin 

 erhalten. In keinem Falle gelang es, diese Eiweißstoffe in die ein- 

 fachsten Bausteine zu zerlegen. Stets blieb ein der Verdauung 

 hartnäckig widerstehender Rest. ,, Dieser gab, wenn die Verdauung lange 

 genug gedauert hatte, keine ßiuretreaktion mehr. Er enthielt aber sämtliche Mon- 

 aminosäuren (des betreffenden Eiweißkörpers) mit Ausnahme des Tyrosins und 

 wahrscheinlich auch des Tryptojihans. Besonders auffallend war es, daß der aus 

 dem Verdauungsgemisch durch Phosphor wolfram säure fällbare Körper bei der Spal- 

 tung mit HCl fast ebensoviel Phenylalanin und a-Pyrrolidinkarbonsäure ergab, wie 

 der zum Versuch verwendete Eiweißkörper selbst. Ein gleiches Verhalten zeigte das 

 Glykokoll. Da die isolierte Verbindung keine Biuretreaktion mehr gab, wurde die- 

 selbe im Gegensatz zu Kühnes Antipepton als ,Polypeptid' aufgefaßt. Dieses 

 Polypeptid, welches nicht als eine einheitliche Verbindung anzusehen ist, sondern 

 höchstwahrscheinlich ein Gemisch von peptidartigen Stoffen darstellt, läßt sich 

 auch nachweisen, wenn der Pankreasverdauung eine Einwirkung von Pepsin-HCl 

 vorausgegangen ist, dagegen ist die Menge desselben kleiner, auch läßt sich 

 dann in die Verdauungsflüssigkeit freie a-Pyrrolidinkarbonsäure nachweisen. Nach 

 diesen Versuchen würde sich folgendes einfache Schema der künstlichen (Pepsin-) 

 Trypsinverdauung ergeben" (Abderhalden): 



Natives Eiweiß 

 Pepton 



Polypeptid Tyrosin, Leucin, Glutaminsäure, 



Asparaginsäure, a-Pyrrolidin- 

 karbonsäure, Tryptophan etc., 

 Histidin, Arginin, Lysin 



Es ist sehr bemerkenswert, daß verschiedene Aminosäuren sehr verschieden rasch 

 abgespalten werden. So beobachtete man, daß bei der tryptischen Verdauung aller 

 iintersuchten Eiweißstoffe schon nach sehr kurzer Zeit ein großer Teil des Tyrosins 

 abgespalten wird. So fanden Abderhalden und Relnbold (8) bei der Verdauung 

 von Edestin und aktiviertem Pankreassaft schon am 2. Tage alles Tyrosin in der 

 Verdauungsflüssigkeit in freiem Zustande, während von der Glutaminsäure am 

 16. Tage erst ^/^ der im Edestin gebundenen Aminosäure abgespalten waren. Bei 

 einem pepton artigen, durch Behandlung von Seidenfibroin mit HCl erhaltenen 

 Produkt erfolgt die Abspaltung des Tyrosins durch Trypsin so rasch, „daß das 

 Phänomen fast wie eine Kristallisation der Aminosäure aus warmem Wasser aus- 

 sieht". Auch das Tryptophan wird rasch frei. Sehr frühzeitig läßt sich auch 

 Leucin nachweisen. Doch bleibt von ihm wie auch von AI an in ein erheblicher 

 Bruchteil in komplizierteren Komplexen fest gebunden. Besonders schwer abspaltbar 

 scheinen, wie schon erwähnt, die a-Pyrrolidinkarbonsäure, das Phenyl- 

 alanin und das Glykokoll zu sein. Hiermit steht vielleicht die Tatsache in 

 Zusammenhang, „daß diejenigen Eiweißkörper, welche als Stützsubstanzen etc. 



