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dienen, wie z. B. Elastiu und der Leim, sehr reich an den letztgenannten Ver- 

 bindungen , speziell an GlykokoU , sind" (Abdernalden, 10). Auf keinen Fall 

 darf man aus dem regelmäßigen Auftreten einiger Aminosäuren in tryptischen Ver- 

 dauungsflüssigkeiten auf eine völlige Aufspaltung des Eiweißmoleküls schließen 

 vielmehr ergibt sich aus den Untersuchungen von E. Fischer und Abderhalden 

 zweifellos, daß wenigstens bei der künstlichen Verdauung mit Pan- 

 kreassaft von einer roUständigeu Sprengung des Eiweißmoleküls im 

 Sinne von Kutscher nicht die Rede sein kann. Kühnes ursprüngliche 

 Lehre von der Existenz einer trypsinfesten und trypsinlabilen Gruppe im Eiweiß- 

 molekül erscheint demnach, wenn auch in stark modifizierter Weise und sozusagen 

 in modernem Gewaude, rehabilitiert. 



Ein ganz neuer und aussichtsreicher Weg ist der Erforschung der enzymatischen 

 Eiweißspaltung dadurch eröffnet worden , daß E. Fischer die Einwirkung des 

 Trypsins auf die von ihm künstlich synthetisch hergestellten Polypeptide prüfte 

 (226). Die betreffenden Beobachtungen sind um so wertvoller, als sie unter An- 

 wendung von reinem aktivierten Pankreassaft angestellt wurden. Es stellte sich 

 dabei heraus, daß durchaus nicht alle derartigen Verbindungen sich als angreifbar 

 erwiesen ; von 29 untersuchten Polypeptiden (vgl. die Tabelle bei Fischer und 

 ABDERHAiiDEN, 226, p. 53) erwiesen sich 1.5 als nicht hydrolysierbar. Außer dem 

 Einfluß der Konfiguration macht sich hierbei auch in hohem Grade ein solcher 

 der Zahl der Aminosäuren im Molekül geltend. In ersterer Beziehung ist be- 

 sondershervorzuheben, daß nur diejenigen Polypeptide gespalten werden, an denen 

 natürlich vorkommende optisch aktive Aminosäuren beteiligt sind. 

 Bei der Spaltung von Racemkörpern findet die Hydrolyse asymmetrisch statt, derart, 

 daß die eine Hälfte des Racemkörpers angegriffen wird. Als Produkte der Spaltung 

 resultieren stets diejenigen aktiven Aminosäuren, welche in den natürhchen Protein- 

 stoffen enthalten sind. (Abderhalden, 13 a, p. 626f. ; vgl. auch dieses Handbuch, 

 p. 47 ff.) In bezug auf den Einfluß der Zahl der Aminosäuren ist nach E. Fischer 

 der Vergleich der verschiedenen Glycinkörper von besonderem Interesse. Glycil- 

 glycin, Diglycil-glycin und Triglycil-glycin werden nicht angegriffen, während beim 

 Tetraglycil-glycin eine unverkennbare Spaltung eintritt. Die Länge der Kette macht 

 sich auch deutlich bemerkbar bei dem Leucylglycil-glycin, das im Gegensatz zum 

 Leucylglycin gespalten wird. Es ist von besonderem Interesse, daß sich durch die 

 Einwirkung auf solche künstliche Polypeptide auch in sehr ausgeprägter Weise der 

 Unterschied zwischen tryptischen und peptischen Proteasen feststellen läßt. Während 

 z. B. Trypsin das Dipeptid Glycil-l-Tyrosin in kurzer Zeit in seine beiden Kom- 

 ponenten GlykokoU und 1-Tyrosiu zerlegt, findet unter der Einwirkung von Pepsin- 

 HCl keine nachweisbare Hydrolyse des genannten Peptides statt. 



Gegen alle diese an sich außerordentlich interessanten und wichtigen Ergebnisse 

 darf aber ein Einwand nicht unerwähnt bleiben, der in gleicher Weise gegen alle 

 sich über eine längere Zeit erstreckenden künstlichen tryptischen Verdauungsver- 

 suche gemacht werden kann und die Möglichkeit betrifft, daß trotz der Anwendung 

 antiseptischer Stoffe (Thymol und möglicherweise auch Toluol) die Mitwirkung 

 von Bakterien nicht ausgeschlossen erscheint (vgl. Schmidt, 577 a). Für das erstere 

 darf dies jedenfalls mit Sicherheit behauptet werden. 



Es mag nicht unerwähnt bleiben , daß aktivierter Pankrcassaft auch auf 

 Nukleinsäuren einwirkt, ohne dieselben aber völlig aufzuspalten. Abderhalden 

 und ScHiTTENHELM (1. c.) beobachteten Verflüssigung von a-thymonukleinsaurem 

 Natron, ohne jedoch freie Purinba^en nachweisen zu können. Dagegen traten solche 

 auf. wenn Pankreasextrakte in Anwendung kamen (Endonuklease). 



