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macht, daß es in Wasser löslich ist, daß es aus Dauerhefe nach dem 

 Zerreiben ausgezogen, gefällt, wieder gelöst und aufs neue gefällt werden 

 kann. Eigenschaften, die wir noch nie vorher vom lebenden Protoplasma 

 angenommen hatten. 



5 Eine Vergleichung der Alkoholase mit anderen Enzymen 

 möge nunmehr angeschlossen werden. Zunächst müssen wir uns daran 

 erinnern, daß alle bis jetzt bekannten Enzyme in ihren Eigenschaften 

 größere oder geringere Schwankungen aufweisen. So darf es uns denn 

 keineswegs wundernehmen, wenn die labilere Alkoholase in gar mancher 



10 Hinsicht gegenüber den anderen bekannten Enzymen Unterschiede auf- 

 weist, die uns also nicht berechtigen, ihr den Charakter eines Enzyms 

 abzusprechen. Die Alkoholase besitzt die gleichen Eigenschaften wie 

 die übrigen Enzyme, so die Löslichkeit in reinem oder glycerinhaltigem 

 Wasser, die Fällbarkeit durch Alkohol, Aether, Aceton und die Eigen- 



15 Schaft, mit erzeugten Niederschlägen (Calciuraphosphat, Eiweißfällungen) 

 mit ausgefällt zu werden, und endlich die Beeinflußbarkeit durch che- 

 mische Agentien und Protoplasmagifte. Unterschiede zeigen sich, zum 

 Teile in ihrem Vermögen, nur schwer, oder nur unter gewissen Be- 

 dingungen oder gar nicht zu dialysieren, in ihrer großen Empfindlichkeit 



20 gegenüber höheren Temperaturen, allerdings viel weniger im trockenen 

 als im gelösten Zustande, obwohl sie hierin der Urease und dem inver- 

 tierenden Enzyme der Monilia Candida gleicht, ferner in dem nur zeiten- 

 weisen Auftreten des Enzyms in der lebenden Zelle, wofür jedoch Ana- 

 logien im Pflanzenreiche existieren. Ein größerer Unterschied besteht 



25 nur in der bei ihr viel größeren Wärmebildung und in dem langsameren 

 Vorgange der Enzymwirkung. Neumeister (1) hielt deshalb an der 

 Ansicht fest, daß es sich um ein Zusammenwirken von verschiedenen 

 Stoften aus der lebenden Zelle handle, die in der ihnen im Protoplasma 

 eigentümlichen Wechselwirkung verharrten. 



30 Nach diesem Vergleiche drängt sich uns die Frage auf, welcher 

 Untergruppe von Enzymen die Alkoholase zugeteilt werden muß, und ob 

 die Alkoholase nicht etwa als Zymogen (s. Bd. I, S. 269) in der Hefe 

 vorhanden ist. Buch^ee (8) schlägt vor, die Alkoholase als Vertrete]' 

 einer neuen Untergruppe (der Gärungsenzyme) der großen Klasse von 



35 Enzymen anzufügen. Duclaux (3) reiht sie in die Gruppe der Er- 

 nährungsenzyme ein. Wröblewski (4) rechnet sie zur dritten Gruppe 

 der Katalysatoren (s. Bd. I, S. 264), welche den morphologischen Be- 

 standteilen des Protoplasmas sehr nahe stehen. Ed. Buchnee nimmt in 

 der Hefenzelle kein Zymogen an. We(3blewski (4) spricht sich dagegen 



40 teilweise zugunsten des Bestehens eines solchen aus. 



Das Verfahren der Darstellung von steriler Dauerhefe läßt sich mit 

 Vorteil auf andere Gärungserreger übertragen. Auf diese Weise haben 

 E. BucHNEE und J. Meisenheimee (1 u. 2) die Enzyme bei Spaltpilz- 

 gärungen, und zwar bei der Milchsäure- und der Essigsäuregärung. 



45 dann von Monilia Candida und einer Milchzuckerhefe, ferner F. Rothen- 

 BACH und L. Ebeelein (1) die von Bacterimn Pasteurianmn studiert. In 

 all diesen Fällen konnte mit solchen sterilen Präparaten Gärungen bezw. 

 die Bildung der entsprechenden Säuren nachgewiesen werden. Aber 

 auch bei höheren Pflanzen kann diese Methode besonders dann, wenn 



50 man mit labilen Enzj^men rechnen muß, Anwendung finden. Stoklasa, 

 Jelinek und Vitek (1) und Stoklasa und Simäcek (1) haben in Zucker- 

 rüben, Erbsensamen, Kartoffeln, Blüten, Fleisch, Lunge, und ebenso 

 Maepmakk (1) im Honig, Simacek (1) in Pankreas, Aekheim und 



