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daB das \'erfahren auBerordentlich genaue Messungen erlaubt und zum Xach- 

 weise mikroskopisch geringer Quantitaten der Enzyme \'orzügliches leistet'). 



Ich will nun noch vorher angeben, welches Resultat die bereits im Handel 

 vorkommenden Enzympraparate, nach dieser Methode untersucht. ergeben haben. 

 — Für das Trypsin : i. Alle Trypsinpraparate -) verflüssigen die alkalischen Ge- 

 latinen und diejenigen Gelatinen mit i cm' Xormalsaure pro 100; die optimale 

 Verflüssigung tritt ein bei ca. 2 — 3 cm' Xormalalkali pro 100. 2. Die besseren 

 Pankreaspraparate verflüssigen noch, vvenn auch schwach, bei einem Sauregehalte 

 von höchstens 6 cm' und wird die Verflüssigung erst bei 10 cm' (wenn auch 

 nicht absolut) gleich Null. — Für das Pepsin ergab sich : i. das Optimum der 

 \'erflüssigung für die verschiedenen im Handel vorkommenden (sowie eigens an- 

 gefertigten Praparate) liefst bei 3 — 6 cm' Xormalsauregehalt. 2. Bei i cm' Saure 

 ist die peptische Wirkung sehr gering. 3. Bei alkalischer Reaktion. selbst schon 

 bei I cm' Xormalalkali findet keine peptische \'erflüssigung mehr statt. 



In den meisten Fallen konnte ich, wie man aus dem X'orhergehenden sieht, 

 für den qualitativen Xachweis mit zwei \'ersuchen auskommen, namlich mit einer 

 Gelatine, welche alkalisch war, und zwar zu 2 — 3 cm' Xormallauge auf 100, und einer 

 zweiten Gelatine, welche sauer war, zu 6 cm' Xormalsaure auf 100. Fand auf 

 ersterer \"erflüssigung statt. so muBte auf Trypsin geschlossen werden, wahrend 

 Verflüssigung der zweiten erst dann auf Pepsin schlieBen lieB, wenn auch noch 

 bei 10 cm' Saure eine wenn auch geringere Verflüssigung zur Beobachtung kam. 



Bei der Untersuchung der Proteolyse durch .-Vlkoholhefen muBte ich diese 

 vergleichende Methode deshalb wahlen, weil ich von vornherein gefunden hatte. 

 daB dieselben sowohl auf alkalischem wie auf sauerem Boden verflüssigend wirken. 

 Inzwischen war das Resultat nicht zweifelhaft : Das Enzym aller Alkoholhefen 

 wirkte viel kraftiger auf den alkalischen Boden wie auf den sauern und zeigt 

 schon bei 6 cm' Xormalsaure überhaupt keine verflüssigende Wirkung mehr. Das 

 Enzym der Alkoholhefen gehort also zu der Gruppe der Trypsine und ist durch- 

 aus kein Pepsin'). Wie ich erwartete, lehrte der \"ersuch, daB das Hefetrypsin 

 auch Gluten, Caseïn. Albumin und Fibrin angreift. 



Ich komme nun zur Besprechung meiner mikroskopischen und anderweitigen 

 speziellen Beobachtungen. 



Das Trysin ist ein durch Agarplatten und durch Pergamentpapier sehr leicht 

 dififundierendes Enzym, welches sich durch jene Substrate ungefahr mit der 

 Diflfusionsgeschwindigkeit der reinen Peptone (etwas langsamer wie Rohzucker) 

 fortbewegt. Man konnte deshalb annehmen, daB dasselbe auch leicht aus den 

 geschlossenen Zeilen der .\lkoholhefen nach auBen treten kann, und ich bin 

 überzeugt, daB dieses unter Umstanden auch wirklich geschieht '). .\llein meine 



') Für die Beobachtung bei höheren Temperaturen habe ich ein ahnliches \'er- 

 fahren ausgearbeitet, wobei ich Fibrin oder Caseïn, in Agarplatten eingeschlossen, ver- 

 wende. Für meinen gegenwartigen Zweck brauche ich darauf nicht weiter einzugehen. 



-) Ich habe auch die lebenden Blatter von Carica papaya nach diesem Ver- 

 fahren untersucht, sowie einige insektivore Pflanzen, ferner gewisse Früchte, wie Feigen 

 etc, sowie das Fleisch mehrerer Hutschwamme, stets mit sehr scharfen Resultaten. 



') Mit dem Pankreastrypsin halte ich, wie gesagt, dasselbe nicht für völHg identisch. 



*) So ist es eine bekannte und nicht unwichtige praktische Erfahrung, da6 beim 

 Brotbacken PreBhefe sehr viel besser wirkt wie Bierhefe, so daB kein vernünftiger 



