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menge zersetzt, — das Trypsin selbst geht dabei verloren. Dieses ^'ilt ebenfalls 

 für das l^ankreastrypsin und das Trypsin gewisser Aspergillusarten (vvelche allein 

 ich in dieser Beziehung untersucht habe). Dieser Umstand scheint mir nicht ge- 

 nügend durch Herrn Fermi in seiner jüngsten Mitteilung (Centralbl. f. Bakteriol. 

 etc. I. Abt. Bd. XXII 1897. p. i) beachtet zu sein. Jedenfalls ist der Ausdruck »anti- 

 enzymatische* Wirkung des Blutserums, welchen dieser Autor verwendet, zu bean- 

 standen, denn das Blut enthalt z. B. sicher ein amylolytisches Enzym. Selbst im 

 Urin findet sich ein solches, vvelches schon einen Xamen hat: Xephrozymase. 

 Auch frage ich, wo das beinahe ganzlich in den Faeces fehlende Trypsin der 

 Darmcontenta eigentlich bleibt ? Vielleicht wird Herr Fermi antworten, es wird 

 resorbiert. Ich behaupte dagegen, daB es bei deni, vielleicht eben durch das 

 Funktionieren verschwindet. 



Bakteriologisches Laboratorium des Polytechnikums 

 zu Delft, 10. Juli 1897. 



F i g u r e n er k I a r u n g zu den Taf ein. 

 Alles gehort zu S c h i z o s a c c h a r o ni y c e s o c t o s p o r u s. 



Fig. I (420). Gewöhnliches Aussehen der jungen Kuituren beider Rassen auf Würze- 

 gelatine. 



Fig. 2 {420). Die sporogene Rasse, ausgewachsen, niit vielen in ,\scusbilduiig be- 

 griffenen «Zelljocheni. 



Fig. 3 (420). Die asporogene Rasse unter gleichcn Bedingungen wie Fig. 2, aus- 

 gewachsen. 



